- Biochemie, Amine -

Teil 9 des Glossars cytologischer, biochemischer und mikrobiologischer Fachbegriffe

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Dieses Glossar enthält den neunten Teil des Glossars cytologischer, biochemischer und mikrobiologischer Fachbegriffe mit dem Abschnitt 'Amine'.
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Thematische Gliederung:

Biochemie

Teil 5 - Allgemeine Fachbegriffe
- Allgemeine organische Chemie und Biochemie
- Nomenklatur (Präfixe, Suffixe und funktionelle Gruppen)
Teil 6 - Aliphate
Teil 7 - Carbonsäuren und Lipide
- Carboxyle, Carbonsäuren
- Lipide
Teil 8 - Aromate (Arene, Aryle) und andere cyclische Verbindungen
- Homocyclische Verbindungen, Benzolderivate
- Heterocyclische Verbindungen
Teil 9 - Amine
- Amine und Aminosäuren
- Peptide und Proteine
Teil 10 - Diverse Verbindungen

Imine, Amine und Aminosäuren (Aminocarbonsäuren)

Imine und Amine
Proteinogene Aminosäuren
Modifizierte Aminosäuren

Imine und Amine

Hydroxylamin: - einfache Ausgangsverbindung für die Synthese von Oximen.
Hydrazin: - einfache Ausgangsverbindung für die Synthese von Iminen, insb. von Hydrazon.
Hydrazon: -
Phenylhydrazin: - aromatische Ausgangsverbindung für die Synthese von aromatischen Iminen (Phenylhydrazon).
Phenylhydrazon: - Klasse von org. Verbindungen, die aus Carbonylen (Aldehyde u. Ketone) und Hydrazin synthetisiert werden. Phenylhydrazone können u.a. zur Indolsynthese eingesetzt werden, bei der Phenylhydrazone mit Schwefelsäure (H₂SO₄) und Zinkchlorid (ZnCl₂) zum Indolringsystem umgesetzt werden (sog. Fischer'sche Indolsynthese).
Semicarbazid: - Ausgangsverbindung für die Synthese des Imins Semicarbazon.
Semicarbazon: -
Carbohydrazid: - auch 1,4-Diaminourea, findet sich z.B. als Bestandteil des Farbstoffs Lucifer Yellow, wo es als reaktive Gruppe die Ankoppelung anderer Substanzen ermöglicht.
Harnsäure: - Ungiftiges Abbauprodukt der Purinbasen von Nukleinsäuren bei den Vertebrata u.a. Tieren, sowie Abbau- und Ausscheidungsprodukt von Proteinen bzw. Aminosäuren bei den sog. uricotelischen Tieren, zu denen u.a. die Insecta (Insekten), die Squamata (Schlangen und Eidechsen ) und die Aves (Vögel) zählen. Die Harnsäure, auch als 2,6,8-Trihydroxypurin bezeichnet, gehört zur Klasse der Purineh, hat eine molare Masse von 168,11 g/mol und ist unlöslich in Wasser. Sie kann je nach Bedingungen in zwei tautomeren Formen vorliegen: in der Lactam- und in der Lactimform. Der Purinabbau unterscheidet sich vom Aminosäurestoffwechsel insofern, als dass bei letzterem die Harnsäure aus verschiedenen Ausgangprodukten synthetisiert wird, während bei ersterem die Harnsäure durch wenige chem. Modifikationen direkt aus den Purinen gebildet wird. Daher stimmen die Endprodukte dieser beiden Stoffwechselwege bei den verschiedenen Tiergruppen nicht immer überein. Als Abbauprodukt von Purinen stellt die Harnsäure bei den Hominidae (Menschenartigen), den Aves (Vögel), den terrestrischen Reptilia (Reptilien) und den meisten Insecta (Insekten) das endgültige Abbauprodukt dar, während bei anderen Tieren ein weiterer Abbau der Harnsäure stattfindet, was auch als Uricolyse bezeichnet wird. Bei Säugetieren und Insekten, z.B. den Dipterae (Fliegen) wird die Harnsäure durch das Enzym Uricase weiter zu Allantoin abgebaut. Bei vielen anderen Tiergruppen findet von Allantoin ausgehend eine weiterer Abbau über die Allantoinsäure (z.B. einige Osteichthyes (Knochenfische), wie etwa die Lachse), den Harnstoff (z.B. terrestrische Amphibia (Amphibien)) bis zum Ammoniak (z.B. einige Decapoda) statt. Die Harnsäuresynthese der uricotelischen Aves (Vögel) und Reptilia (Reptilien) findet in den Nieren und in der Leber statt. Aufgrund seiner Unlöslichkeit in Wasser trägt die Harnsäure als Exkretionsprodukt bei diesen Tieren dazu bei, Wasser bei der Ausscheidung einzusparen.
Allantoin: - Abbauprodukt der Purinbasen von Nukleinsäuren der Säugetiere (mit Ausnahme der Hominidae), der Vögel und Reptilien. Allantoin hat eine molare Masse von 158,12 g/mol und ist sehr gut fettlöslich, schlecht wasserlöslich und nahezu unlöslich in Ethanol.
Harnstoff: - Ungiftiges Abbauprodukt von Proteinen bzw. Aminosäuren und den Pyrimidin-basen der Nucleotide. Harnstoff hat eine molare Masse von 60,06 g/mol und eine Löslichkeit in Wasser von 119,3 g/100 ml H₂O. Er wird auch als Urea bezeichnet und findet sich als hpts. Exkretionssubstanz im Harn der sog. ureotelischen Tiere, d.h. Säugetiere, Fische und einige Schildkröten; andere Reptilien und Vögel bilden stattdessen Harnsäure. Harnstoff wird hauptsächlich in der Leber im sog. Ornithin-Cyclus (Harnstoffzyklus) gebildet.
Synthetisch produzierter Harnstoff wird als Stickstoffdünger eingesetzt und stellt mit einer Weltjahresproduktion von ~127 Mio. t (2004) den bedeutendsten Anteil an den Stickstoffdüngemitteln. Ferner kommt Harnstoff aufgrund seiner Fähigkeit Wasser zu binden in Kosmetika zum Einsatz. Auch bei der Reduktion von Stickoxiden (NO_X) in Automobilen und in Kraftwerken wird Harnstoff verwendet. In der angewandten Biochemie wird Harnstoff zur Denaturierung von Proteinen und Nukleinsäuren eingesetzt.
Urea: - andere, v.a. im angelsächsischen Sprachgebrauch verwendete, Bezeichnung für Harnstoff.
Guanidin: - Abbbauprodukt von Proteinen bzw. Aminosäuren mit einer molaren Masse von 59,07 g/mol und einer guten Löslichkeit in Wasser und Ethanol. Unter physiologischen Bedingungen liegt Guanidin protoniert als sog. Guanidinium-Ion vor, das eine der stärksten org. Basen darstellt. Als funktionelle Gruppe findet sich Guanidin z.B. in der Aminosäure Arginin und in dem Speicherstoff Kreatin bzw. dessen Abbauprodukt Kreatinin. In der angewandten Biochemie wird Guanidin bzw. Guanidinsalze oder -derivate zur Denaturierung von Proteinen (z.B. Guanidiniumchlorid) und Nukleinsäuren eingesetzt.
Guanidinium: - Ion des protonierten Guanidins
Kreatin: - Stickstoffreiches Molekül, das als Energiespeicherstoff in den Muskeln der Vertebrata (Wirbeltiere) dient, wo es im als Phosphokreatin in hohem Masse zur Regeneration des ATP's aus ADP beisteuert. Kreatin wird hpts. in der Leber und den Nieren aus den Aminosäuren Arginin, Glycin und Methionin synthetisiert. Kreatin ist zudem Bestandteil des Peptons in Nährmedien mikrobiologischer Kulturen.
Kreatinin: - Stickstoffreiches Molekül, das als Abbauprodukt des Kreatins über die Nieren ausgeschieden wird und daher auch als molekularer Marker für die Nierenfunktion dient. Kreatinin ist auch Bestandteil des Peptons in Nährmedien mikrobiologischer Kulturen.
Colamin: - Trivialbezeichnung einer Amino alkohol-Verbindung, die auch als Ethanolamin oder β-Aminoethanol bekannt ist und die häufig als polare, positiv geladene Kopfgruppe von Membranlipiden auftritt, indem sie mit der Phosphat-Gruppe eines Phospholipids (z.B. ein Phosphoglycerid oder Sphingomyelin) verestert ist. Das resultierende Phosphoglycerid wird als Kephalin bezeichnet.
Ethanolamin: - andere Bezeichnung für Colamin.
Aminoethanol: - andere Bezeichnung Colamin.
Cholin: - Alkoholische-Verbindung, die insb. die polare, positiv geladene Kopfgruppe von Membranlipiden bildet, indem sie mit der Phosphat-Gruppe eines Phospholipids (z.B. ein Phosphoglycerid oder Sphingomyelin) verestert ist. Das resultierende Phosphoglycerid wird als Lecithin bezeichnet.
Acetylcholin: - Acetyliertes Cholin, d.h. ein mit Essigsäure verestertes Cholin. Die Verbindung hat eine Summenformel von C₇H₁₆NO₂2 und eine molare Masse von 146,12 g/mol. Acetylcholin, abgk. ACh ist ein wichtiger Neurotransmitter, der sowohl im peripheren (vegetativen) als auch im zentralen Nervensystem als chem. Botenstoff fungiert und Nervenimpulse zwischen Neuronen überträgt. Insb. erfolgt auch die nervöse Erregung der Muskeln an der muskulären Endplatte mittels ACh. Gebildet wird Acetylcholin von dem Enzym Cholinacetyltransferase aus Cholin und Acetyl-CoA. Nach Ausschüttung am synaptischen Spalt wird ACh von Acetylcholin-Rezeptoren (AChR) gebunden und anschliessend durch das Enzym Acetylcholinesterase wieder zu Cholin und Essigsäure abgebaut. Viele Naturstoffe, wie etwa bestimmte Alkaloide, und synthetisch hergestellte Substanzen wirken auf diesen Übertragungsweg durch verschiedene Mechansimen ein. Als cholinerg werden dabei Substanzen bezeichnet, die der Wirkung des ACh ähneln, bzw. diese verstärken, während inhibierende Substanzen als anticholinerg bezeichnet werden. Zu den cholinergen Substanzen zählen v.a. auch Inhibitoren der Acetylcholinesterase, wie etwa der Kampfstoff Sarin oder das Insektizid Parathion. Zu den anticholinergen Verindungen zählen bspw. Atropin und Scopolamin.
Sphingosin: - Ungesättigter, aus 18 C-Atomen bestehender Amino alkohol mit einer molaren Masse von 299,49 g/mol. Als funktionelle Gruppen besitzt Sphingosin eine Amino-Gruppe am C2-Atom und zwei Hydroxyl-Gruppen, die am C1- bzw. C3-Atom gebunden sind. Sphingosin wird aus Palmitoyl-CoA und Serin synthetisiert. Es ist Bestandteil der Sphingolipide, die als Membranlipide hpts. im Nervensystem auftreten.

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäure: - Klasse von org. Verbindungen, abgk. AS, die als funktionelle Gruppen eine Carboxyl-Gruppe und am α-C-Atom eine Amino-Gruppe tragen und deshalb auch als Aminocarbonsäuren bezeichnet werden. Neben anderen Funktionen bilden die Aminosäuren hpts. die monomeren Bausteine der Peptide und Proteine (proteinogene Aminosäuren) und sind daher neben den Nucleotiden und Kohlenhydraten eine unabdingbare Vorraussetzung des zellulären Lebens. Aufgrund des Besitzes einer Säure-Gruppe, sowie einer basisch reagierenden Gruppe werden die Aminosäuren als Ampholyte klassifiziert und bilden neben Kationen und Anionen sog. Zwitterionen aus, die sowohl eine positiv, wie auch negativ geladene Atomgruppe besitzen. Der pH-Wert, bei dem eine Aminosäure überwiegend als Zwitterion vorliegt, wird als Isoelektrischer Punkt (abgk. I.P. oder IEP) bezeichnet. Diese charakteristische Eigenschaft macht man sich bspw. bei der Elektrophorese von Proteinen zunutze. Die weiteren Eigenschaften der Aminosäuren werden durch ihre Seitenketten (Reste, engl. residue) bestimmt und nach den chem. Eigenschaften dieser Reste unterscheidet man unpolare (hydrophobe) und polare (hydrophile) Aminosäuren, wobei letztere nochmals in neutral, sauer oder basisch reagierende Aminosäuren unterschieden werden. Obwohl mehr als 250 verschiedene Aminosäuren in unterschiedlichen Organismen identifiziert worden sind, beschränkt sich die Anzahl der regelmässig in den meisten Organismen vorkommenden Aminosäuren auf etwa 20. Dabei sind die verschiedenen Arten in unterschiedlichem Ausmasse befähigt, die benötigten Aminosäuren selbst zu synthetisieren. Aminosäuren, die beim Menschen von aussen, also durch die Nahrung aufgenommen werden müssen, werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet. Die biologisch aktiven und verwertbaren Aminosäuren liegen, von einigen Ausnahmen abgesehen, alle in der enantiomeren L-Form vor. Durch Ausbildung von Peptid-Bindungen zwischen der Carboxyl- und der Amino-Gruppe entstehen aus Aminosäuren kettenförmige, polymere Verbindungen, die je nach Kettenlänge als Peptide, Oligopeptide, Polypeptide oder Proteine bezeichnet werden. Dabei überwiegt in natürlich gebildeten Proteinen die trans-Form der Peptid-Bindung. Die Verknüpfung der einzelnen Aminosäuren zu Peptiden und Proteinen erfolgt katalytisch an den Ribosomen im Prozess der sog. Proteinbiosynthese. Dabei werden an tRNA gebundene Aminosäuren nach der Codierung entsprechender genetischer Transkripte (mRNA) miteinander verknüpft, was als Translation bezeichnet wird. Neben der ribosomalen Proteinsynthese werden in manchen, insb. bakteriellen Organismen bestimmte Oligo- bzw. Polypeptide, wie z.B. die zu den Depsipeptiden zählenden Didemnine, die Microcystine bestimmter Cyanobacteriota oder die Eisen bindenden Siderophore durch spezielle Peptidsynthasen synthetisiert. Diese Peptide enthalten dabei häufig modifizierte oder 'ungewöhnliche' Aminosäuren, die i.d.R. nicht zur Synthese von Proteinen verwendet werden. Ferner fungieren reguläre Aminosäuren bzw. deren D-Enantiomere, sowie modifizierte oder ungewöhnliche Aminosäuren als Signal- und Botenstoffe in zahlreichen biologischen Prozessen.
Links:

Aminosäuren und ihr genetischer Code, Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren
AS: - Abk. für Aminosäure, wird meist bei der Längen- bzw. Grössenangabe (Anzahl der Aminosäuren) von Proteinen benutzt. Im englischen wird die Abk. AA verwendet.
AA, aa: - Abk. für engl. amino acid, dt. Aminosäure, wird meist bei der Grössenangabe (Anzahl der Aminosäuren) von Proteinen benutzt.
Glycin: - einfachste der proteinogenen Aminosäuren mit einem molaren Masse von 75,07 g/mol, einem IEP von 5,97 und einer Löslichkeit von 225 g/l H₂O bei 20 °C. Glycin ist unpolar, neutral und als einzige der proteinogenen Aminosäuren nicht chiral. Glycin tritt mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 7,5 % in Proteinen auf und wird mit Gly oder G abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GGA, GGC, GGG und GGU codiert.
Alanin: - Alanin ist eine unpolare, neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 89,09 g/mol, einem IEP von 6,00 und einer Löslichkeit von 160 g/l H₂O bei 20 °C. Die Aminosäure wird mit Ala oder A abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GCA, GCC, GCG und GCU codiert. In Proteinen tritt Alanin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 9% auf.
Valin: - essentielle, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 117,14 g/mol, einem IEP von 5,96 und einer Löslichkeit von 56,1 g/l H₂O bei 20 °C. Valin wird mit Val oder V abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GUA, GUC, GUG und GUU codiert. In Proteinen tritt Valin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 6,9% auf.
Leucin: - essentielle, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 131,17 g/mol, einem IEP von 5,98 und einer Löslichkeit von 22,4 g/l H₂O bei 20 °C. Leucin wird mit Leu oder L abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) UUA, UUG, CUA, CUC, CUG und CUU codiert. In Proteinen tritt Leucin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 7,5% auf. Eine besondere Struktur, die unter hpts. Beteiligung der Aminosäure Leucin zustande kommt, ist die Proteindomäne des sog. engl. leucine zipper, die sich v.a. häufig in DNA-bindenden Proteinen findet.
Isoleucin: - essentielle, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 131,17 g/mol, einem IEP von 5,94 und einer Löslichkeit von 32,1 g/l H₂O bei 20 °C. Isoleucin wird mit Ile oder I abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) AUA, AUC und AUU codiert. In Proteinen tritt Isoleucin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 4,6% auf.
Methionin: - essentielle, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 149,21 g/mol, einem IEP von 5,74 und einer Löslichkeit von 53,7 g/l H₂O bei 20 °C. Methionin wird mit Met oder M abgekürzt und durch das Basentriplett (Codons) AUG codiert, das zugleich als Startcodon der Translation dient. In Proteinen tritt Methionin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 1,7% auf.
Prolin: - unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 115,13 g/mol, einem IEP von 6,3 und einer Löslichkeit von 1550 g/l H₂O bei 20 °C. Prolin wird mit Pro oder P abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) CCA, CCC, CCG und CCU codiert. In Proteinen tritt Prolin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 4,6% auf.
Phenylalanin: - essentielle, aromatische, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 165,19 g/mol, einem IEP von 5,48 und einer Löslichkeit von 25,1 g/l H₂O bei 20 °C. Phenylalanin wird mit Phe oder F abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) UUC und UUU codiert. In Proteinen tritt Phenylalanin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 3,5% auf.
Tryptophan: - essentielle, aromatische, unpolare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 204,22 g/mol, einem IEP von 5,89 und einer Löslichkeit von 10,6 g/l H₂O bei 20 °C. Tryptophan wird mit Trp oder W abgekürzt und durch das Basentriplett (Codons) UGG codiert. In Proteinen tritt Tryptophan mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 1,1% auf.
Serin: - polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 105,9 g/mol, einem IEP von 5,68 und einer Löslichkeit von 360 g/l H₂O bei 20 °C. Serin wird mit Ser oder S abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) AGC, AGU, UCA, UCC, UCG und UCU codiert. In Proteinen tritt Serin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 7,1% auf.
Threonin: - essentielle, polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 119,2 g/mol, einem IEP von 5,64 und einer Löslichkeit von 90,3 g/l H₂O bei 20 °C. Threonin wird mit Thr oder T abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) ACA, ACC, ACG und ACU codiert. In Proteinen tritt Threonin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 6,0% auf.
Asparagin: - essentielle, polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 132,12 g/mol, einem IEP von 5,41 und einer Löslichkeit von 20 g/l H₂O bei 20 °C. Asparagin wird mit Asn oder N abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GAC und GAU codiert. In Proteinen tritt Asparagin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 4,4% auf.
Glutamin: - essentielle, polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 146,15 g/mol, einem IEP von 5,65 und einer Löslichkeit von 34,9 g/l H₂O bei 20 °C. Glutamin wird mit Gln oder Q abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) CAA und CAG codiert. In Proteinen tritt Glutamin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 3,9% auf.
Tyrosin: - semi-essentielle (bei Menschen essentiell im Kindesalter), polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 181,19 g/mol, einem IEP von 5,66 und einer Löslichkeit von 0,4 g/l H₂O bei 20 °C. Tyrosin wird mit Tyr oder Y abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) UAC und UAU codiert. In Proteinen tritt Tyrosin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 3,5% auf.
Cystein: - semi-essentielle, polare und neutrale Aminosäure mit einer molaren Masse von 121,16 g/mol, einem IEP von 5,02 und einer Löslichkeit von 160 g/l H₂O bei 20 °C. Cystein wird mit Cys oder C abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) UGC und UGU codiert. In Proteinen tritt Cystein mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 2,8% auf. Cystein kann in Proteinen Disulfidbrücken mit anderen Cysteinresten ausbilden. Diese kovalenten Bindungen tragen erheblich zur Ausbildung spez. Sekundärstrukturen bei. Cysteinreste bilden zudem Bindungstellen für Kupfer, wie z.B. bei dem Enzym Cytochrom C Oxidase
Lysin: - essentielle, polare und basische Aminosäure mit einer molaren Masse von 146,2 g/mol, einem IEP von 9,59 und einer Löslichkeit ca. 2000 g/l H₂O bei 20 °C. Lysin wird mit Lys oder K abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) AAA und AAG codiert. In Proteinen tritt Lysin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 7% auf.
Arginin: - polare und basische Aminosäure mit einer molaren Masse von 174,21 g/mol, einem IEP von 11,15 und einer Löslichkeit 149 g/l H₂O bei 20 °C. Arginin wird mit Arg oder R abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) AGA, AGG, CGA, CGC, CGG und CGU codiert. In Proteinen tritt Arginin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 4,7% auf.
Histidin: - polare und basische Aminosäure mit einer molaren Masse von 155,16 g/mol, einem IEP von 7,47 und einer Löslichkeit 38,2 g/l H₂O bei 20 °C. Histidin wird mit His oder H abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) CAC und CAU codiert. In Proteinen tritt Histidin mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 2,1% auf.
Asparaginsäure: - polare, saure Aminosäure mit einer molaren Masse von 133,1 g/mol, einem IEP von 2,77 und einer Löslichkeit 4,3 g/l H₂O bei 20 °C. Die Asparaginsäure wird mit Asp oder D abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GAC und GAU codiert. In Proteinen tritt die Asparaginsäure mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 5,5% auf.
Aspartat: - Bezeichnung für die ionisierte Form der Asparaginsäure
Glutaminsäure: - polare, saure und nicht essentielle Aminosäure mit einer molaren Masse von 147,12 g/mol, einem IEP von 3,22 und einer Löslichkeit 7,5 g/l H₂O bei 20 °C. Glutaminsäure wird mit Glu oder E abgekürzt und durch die Basentripletts (Codons) GAA und GAG codiert. In Proteinen tritt Glutaminsäure mit einer durchschnittlichen Häufigkeit von 6,2% auf.
Glutamat: - Bezeichnung für die ionisierte Form der Glutaminsäure. Als Natriumsalz in Form des Mononatriumglutamats (abgk. MNG oder engl. MSG) wird Glutamat als Geschmacksverstärker in der Nahrungsmittelindustrie verwendet und als solches innerhalb der Europäischen Union (EU) mit E621 als Nahrungsmittelzusatzstoff gekennzeichnet.
MNG: - Abk. für Mononatriumglutamat, einem Natriumsalz der Glutaminsäure.
MSG: - Abk. für engl. Monosodiumglutamate, einem Natriumsalz der Glutaminsäure. Die Abk. entspricht der dt. Abk. MNG.

Modifizierte Aminosäuren, Aminosäurederivate

Cyanophycin: - Speicherstoff zur Speicherung von Stickstoff bei den Cyanobacteriota, der nicht-ribosomal aus den Aminosäuren Aspartat und Arginin gebildet wird.
Polylysin: - Polymere der Aminosäure Lysin, die als Speicherstoff zur Speicherung von Stickstoff dienen
Opine: - Klasse von stickstoffhaltigen Verbindungen, die auch als Imino carboxylsäuren bezeichnet werden, da sie sich aus einer Kondensation von einer α-Keto carbonsäure und einer Aminosäure ableiten. Im Organismenreich finden sich Opine in marinen Invertebraten und v.a. in den zu den Rhizobiaceae (Rhizobien) zählenden Bakterien Agrobacterium tumefaciens, einem Erreger von als Wurzelhalsgallen bezeichneten Pflanzentumoren, und A. rhizogenes, dem Erreger der Haarwurzelkrankheit, einer ebenfalls neoplastischen Veränderung von Pflanzenzellen. Insgesamt sind bisher (2013) ca. 30 verschiedene Opine identifiziert worden. Während bei den tierischen Organismen die Opine aus dem anaeroben Abbau herrühren (bspw. Kondensation von Pyruvat mit einer Aminosäure) und daher v.a. in Muskelzellen anzutreffen sind, dienen sie bei Agrobacterium als Nährstoffe, die aus infizierten Pflanzenzellen aufgenommen werden. Zu diesem Zweck besitzen die Bakterien spezielle Gene, deren Produkte die Opinsynthese ermöglichen. Diese Gene zur Opinsynthese sind auf einem besonderen DNA-Abschnitt eines Plasmids (sog. Ti- oder Ri-Plasmid) codiert, der als T-DNA bezeichnet wird. Durch Verletzung dikotyler Pflanzen angelockte Bakterien transferieren die T-DNA auf die Zellen dieser Pflanzen, wobei die T-DNA in das Genom der Wirtszellen inseriert und durch vermehrte Produktion von Phytohormonen Tumor- oder Wurzelbildung zur Folge hat. Die genetisch so transformierten Pflanzenzellen produzieren u.a. Opine, die von den Pflanzenzellen nicht genutzt, von den Bakterien jedoch verstoffwechselt werden können. Agrobacterium benötigt die Opine als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a jedoch als Stickstofflieferant. In der Zelle werden die Opine mittels spez., als Synthetasen bezeichneter Enzyme, welche durch die Gene der T-DNA codiert werden, produziert. Durch Agrobacterium transformierte Pflanzenzellen produzieren je nach Bakterienstamm und dem damit verbundenen Plasmid-Typen i.d.R. ein bestimmtes Opin, das einer von drei generellen Opin-Klassen zugehört. Diese Opin-Klassen leiten sich von den Opinen Nopalin, Octopin oder Agropin ab und die entsprechenden Plasmide, die die Gene zur Synthese dieser Opine tragen, werden daher als Nopalin-, Octopin- oder Agropin-Typus klassifiziert. So zählen zu der Nopalin-Familie Nopalin und Ornalin (Nopalinsäure), zur Octopin-Familie Octopin, Alanopin, Strombin, Octopinsäure, Lysopin und Histopin, sowie zur Gruppe der Agropine neben Agropin und Agropinsäure die Opine Mannopin und Mannopinsäure, bzw. deren Stereoisomere Galactopin und Galactopinsäure. Neben Octopin sind weitere Opine tierischer Herkunft Alanopin und Strombin, die in vielen Bivalvia (Muscheln) nachgewiesen wurden, so z.B. in den Austern Crassostrea gigas und C. angulata, der Miesmuschel Mytilus edulis, der Herzmuschel Cerastoderma edule, der Baltischen Plattmuschel Macoma balthica oder der Nussmuschel Nucula nitida, sowie in Annelida (Ringelwürmer), wie Arenicola marina (Wattwurm).

Links:

Fields, Jeremy H.A., Eng, Alvin K., Ramsden, William D., Hochachka, Peter W., Weinstein, Boris (1980) Alanopine and strombine are novel imino acids produced by a dehydrogenase found in the adductor muscle of the oyster, Crassostrea gigas., Arch. Biochem. Biophys., 201(1), 110-114, DOI: 10.1016/0003-9861(80)90493-2
Siegmund, B., Grieshaber, M.K. (1983) Determination of meso-alanopine and D-strombine by high pressure liquid chromatography in extracts from marine invertebrates., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 364(7), 807-812, DOI: 10.1515/bchm2.1983.364.2.807
Sandee, B., Schipper C.A., Eertman, R.H. (1996) High-performance liquid chromatographic determination of the imino acids (opines) meso-alanopine and D-strombine in muscle extract of invertebrates., J. Chromatogr. B, Biomed. Appl., 685(1), 176-180, DOI: 10.1016/0378-4347(96)00142-9
Nopalin: - Nopalin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren nachweisen lässt. Es wurde nach nopal, dem franz. Namen der Kaktee Opuntia vulgaris, aus dessen Tumoren es erstmals isoliert wurde, benannt. In der Zelle entsteht Nopalin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Arginin und dem aus dem Citratcyclus stammenden α-Ketoglutarat. Diese Reaktion wird durch eine D-Nopalin-Dehydrogenase katalysiert, die von einem Gen einer durch Agrobacterium transferierten T-DNA codiert wird, das mit nos bezeichnet wird (historisch bedingte Abk. für engl. nopaline synthase). Von Nopalin leiten sich zudem weitere Opine, wie etwa die Nopalinsäure (Ornalin) ab, die zusammen die Klasse der Nopaline bilden. Entsprechend werden Stämme von Agrobacterium, deren Plasmide (Ti- oder Ri-Plasmid) die Produktion eines dieser Opine bedingen, als dem Nopalin-Typus zugehörig bezeichnet. Nopalin hat eine molare Masse von 304,3 g/mol und kommt in zwei stereoisomeren Formen (L- und D-Nopalin) vor, wobei in biologischen Systemen vorwiegend das D-Nopalin gebildet wird.

Links:

nopaline synthase, Agrobacterium tumefaciens, NCBI Protein Database
nos gene, Agrobacterium fabrum, NCBI Gene Database
Nopalinsäure: - Nopalinsäure ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens, A. rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Nopalinsäure in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Ornithin und Pyruvat, das bspw. in der Glykolyse gebildet wird. Die von transformierten Pflanzenzellen produzierte Nopalinsäure kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Nopalinsäure hat eine molare Masse von 262,26 g/mol und zählt innerhalb der Opine zur Klasse der Nopaline.
Ornalin: - andere Bezeichnung für das Opin Nopalinsäure
Octopin: - Octopin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt, aber auch in den Muskelzellen des Tintenfischs Octopus octopodia, aus denen es als erstes Opin überhaupt 1927 isoliert und entsprechend benannt wurde, zu finden ist. In der Zelle entsteht Octopin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Arginin und Pyruvat, das bspw. in der Glykolyse gebildet wird. Katalysiert wird diese Kondensation durch eine NADH abhängige Octopin-Dehydrogenase. Bei den Tintenfischen und anderen Mollusca (Weichtieren), wie etwa Pecten maximus oder Sipunculus nidus, entspricht diese Reaktion der Milchsäuregärung, nur das anstatt Lactat Octopin aus Pyruvat gebildet wird. Ähnlich der Milchsäuregärung dient der Prozess der Octopinbildung der schnellen Energiegewinnung unter anaeroben Verhältnissen (Sauerstoffmangelbedingungen), z.B. bei schnellen Muskelbewegungen in Fluchtreaktionen. Das von transformierten Pflanzenzellen produzierte Octopin kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Von Octopin leiten sich weitere Opine, wie Lysopin, Histopin oder Octopinsäure ab, die zusammen die Klasse der Octopine bilden. Entsprechend werden Stämme von Agrobacterium, deren Plasmide (Ti- oder Ri-Plasmid) die Produktion eines dieser Opine bedingen, als dem Octopin-Typus zugehörig bezeichnet. Das Gen für die Octopin-Dehydrogenase befindet sich hier auf der transformierenden T-DNA des Ti-Plasmids von Agrobacterium und wird mit ocs (historisch bedingte Abk. für Octopin-Synthase) bezeichnet. Octopin hat eine molare Masse von 246,27 g/mol und kommt in zwei stereoisomeren Formen vor, wobei in biologischen Reaktionen hpts. D-Octopin gebildet wird.

Links:

ocs protein, Agrobacterium tumefaciens, NCBI Protein Database
ocs gene, Agrobacterium tumefaciens, NCBI Gene Database
Strombin: - Strombin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in Muskelzellen von marinen Invertebraten, wie z.B. bei vielen Mollusca (Weichtieren), nachweisen lässt. Es hat eine molare Masse von 147,13 g/mol und zählt innerhalb der Opine zur Klasse der Octopine. In den Zellen entsteht Strombin dabei in einer von dem Enzym Octopin-Dehydrogenase katalysierten, NADH-abhängigen Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Glycin und Pyruvat, welches v.a. in der Glykolyse gebildet wird. Strombin tritt bei diesen Tierarten neben Octopin und Alanopin auf und zählt wie diese zu einem Endprodukt, das aus der anaeroben Energiegewinnung bei schnellen Muskelbewegungen resultiert. Damit ähnelt der Prozess, bei dem diese Verbindungen entstehen, der Lactat-Bildung bei der Milchsäuregärung in den Muskeln von Vertebrata (Wirbeltiere).
Alanopin: - Alanopin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in Muskelzellen von marinen Invertebraten, wie z.B. bei vielen Mollusca (Weichtieren), nachweisen lässt. Es hat eine molare Masse von 161,16 g/mol und zählt innerhalb der Opine zur Klasse der Octopine. In den Zellen entsteht Alanopin dabei in einer von dem Enzym Octopin-Dehydrogenase katalysierten, NADH-abhängigen Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Alanin und Pyruvat, das v.a. in der Glykolyse gebildet wird. Alanopin tritt bei diesen Tierarten neben Octopin und Strombin auf und zählt wie diese zu einem Endprodukt, das aus der anaeroben Energiegewinnung bei schnellen Muskelbewegungen resultiert. Damit ähnelt der Prozess, bei dem diese Verbindungen entstehen, der Lactat-Bildung bei der Milchsäuregärung in den Muskeln von Vertebrata (Wirbeltiere).
Octopinsäure: - Octopinsäure ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens, A. rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Octopin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Ornithin und Pyruvat, das bspw. in der Glykolyse gebildet wird. Die von transformierten Pflanzenzellen produzierte Octopinsäure kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Octopinsäure hat eine molare Masse von 204,22 g/mol und zählt zur Klasse der Octopine.
Lysopin: - Lysopin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens, A. rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Lysopin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Lysin und Pyruvat, das bspw. in der Glykolyse gebildet wird. Das von transformierten Pflanzenzellen produzierte Lysopin kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Lysopin hat eine molare Masse von 218,25 g/mol und zählt innerhalb der Opine zur Klasse der Octopine.
Histopin: - Histopin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (z.B. Agrobacterium tumefaciens, A. rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Histopin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Histidin und Pyruvat, das bspw. in der Glykolyse gebildet wird. Das von transformierten Pflanzenzellen produzierte Histopin kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Histopin hat eine molare Masse von 229,23 g/mol und zählt innerhalb der Opine zur Klasse der Octopine.
Agropin: - Agropin hat eine molare Masse von 322,31 g/mol und ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung, die sich v.a. in durch Agrobacterium (Agrobacterium tumefaciens, A.rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Agropin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Glutamin und dem Polyalkohol Mannitol. Agropin entspricht der Lacton-Form des Mannopins und kann auch von bestimmten Bakterienstämmen aus diesem durch Isomerisierung gebildet werden. Das von transformierten Pflanzenzellen produzierte Agropin kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Von Agropin leiten sich weitere Opine, wie Mannopin, Mannopinsäure oder Agropinsäure ab, welche zusammen die Klasse der Agropine bilden. Entsprechend werden Stämme von Agrobacterium, deren Plasmide (Ti- oder Ri-Plasmid) die Produktion eines dieser Opine bedingen, als dem Agropin-Typus zugehörig bezeichnet. Das Gen für die Agropin Synthese befindet sich auf der transformierenden T-DNA des Ti- bzw. Ri-Plasmids von Agrobacterium und wird mit ags (Abk. für Agropin-Synthase) bezeichnet.

Links:

DOI: 10.1099/00221287-132-9-2549, Dessaux, Y., Guyon, P., Farrand, S.K., Petit, A., Tempé, J. (1986) Agrobacterium Ti and Ri Plasmids Specify Enzymic Lactonization of Mannopine to Agropine., J. Gen. Microbiol., 132, 2549-2559
ags protein, Agrobacterium tumefaciens, NCBI Protein Database
ags gene, Agrobacterium tumefaciens, NCBI Gene Database
Agropinsäure: - Agropinsäure ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung mit einer molaren Masse von 293,27 g/mol, die sich v.a. in durch Agrobacterium (Agrobacterium tumefaciens, A.rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Agropinsäure in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Oxoprolin und dem Polyalkohol Mannitol und zählt damit innerhalb der Opine zur Klasse der Agropine. Die von transformierten Pflanzenzellen produzierte Agropinsäure kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant.
Mannopin: - Mannopin ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung mit einer molaren Masse von 296,27 g/mol, die sich v.a. in durch Agrobacterium (Agrobacterium tumefaciens, A.rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. In der Zelle entsteht Mannopin in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Glutamin und dem Polyalkohol Mannitol und zählt damit innerhalb der Opine zur Klasse der Agropine. Die von transformierten Pflanzenzellen produzierte Agropinsäure kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant. Das Gen für die Mannopin-Synthese befindet sich auf der transformierenden T-DNA des Ti- oder Ri-Plasmids von Agrobacterium und wird mit mas (historisch bedingte Abk. für Mannopin-Synthase) oder MAN (insb. wenn es sich nur um den Promotor des Gens handelt) bezeichnet Für bestimmte Bakterienstämme konnte nachgewiesen werden, dass sie Mannopin zu Agropin, der Lacton-Form des Mannopins, umwandeln.

Links:

mas1 gene, Agrobacterium fabrum str. C58, NCBI Gene Database
Mannopinsäure: - Mannopinsäure ist eine zur Klasse der Opine zählende Verbindung mit einer molaren Masse von 311,29 g/mol, die sich v.a. in durch Agrobacterium (Agrobacterium tumefaciens, A.rhizogenes) transformierten Pflanzenzellen, bzw. den aus dieser Transformation resultierenden Pflanzentumoren, nachweisen lässt. Mannopinsäure lässt sich in einer Kondensationsreaktion aus der Aminosäure Glutaminsäure und dem Polyalkohol Mannitol darstellen und zählt damit innerhalb der Opine zur Klasse der Agropine. Die von transformierten Pflanzenzellen produzierte Mannopinsäure kann von den Pflanzenzellen nicht genutzt werden, dient jedoch den infizierenden Bakterien als Kohlenstoff- und Energiequelle, v.a. aber als Stickstofflieferant.

Proteindomänen und Strukturelemente

SH2: - Abkürzung für engl. 'Sarc Homology 2 domain'.
SH3: - Abkürzung für engl. 'Sarc Homology 3 domain'.
PH: - Abkürzung für engl. 'Pleckstrin Homology domain'. PH-Domänen sind Protein-Module mit einer Sequenzlänge von 100-120 Aminosäuren, die i.d.L. sind, Phosphoinositide zu binden, d.h. sie finden sich meist in solchen Proteinen, deren Aktivität durch Lipide reguliert wird.
DH: - Abkürzung für engl. 'Dbl Homology domain'
FH1: - Abkürzung für engl. 'Formin Homology 1 domain'. Eine Prolin-reiche Region in dem Actin bindenden Protein Formin, die der Bindung von Profilin dient.
FH2: - Abkürzung für engl. 'Formin Homology 2 domain'. Sich häufig an die FH1-Domäne anschliessende Proteindomäne, in dem Actin bindenden Protein Formin
CRIB: - Abkürzung für engl. 'Cdc42/Rac-Interactive Binding motif'.
LRR: - Abkürzung für engl. leucine rich region, einer Proteinregion, die sich durch zahlreiche Wiederholungen der Aminosäure Leucin auszeichnet. Solche LRR-Motive finden sich bspw. bei den immunologisch bedeutsamen Mustererkennungsrezeptoren der TLR und NLR. In Pflanzen finden sich LRR-Motive v.a. in den als LRR-Rezeptor-Kinasen bezeichneten Transmembranproteinen. Diese zählen zu der Klasse der Serin/Threonin-Rezeptor-Kinasen und verfügen über eine extrazelluläre LRR-Domäne und eine intrazelluläre (cytosolische) Domäne mit Serin/Threonin-Kinase Funktionalität. In dem Modellorganismus Arabidopsis thaliana (Ackerschmalwand) sind bspw. über 175 solcher LRR-Rezeptor-Kinasen (von mehr als 300 Serin/Threonin-Rezeptor-Kinasen insgesamt) bekannt. Der extrazelluläre LRR-Anteil dieser Membranproteine ist meist an der Bindung der spezifischen Liganden beteiligt, so z.B. bei dem Brassinosteroid-Rezeptor Bri1 von Arabidopsis thaliana.
leucine zipper: - engl. Bezeichnung für eine besondere Proteinregion, die aus einer α-Helix besteht, in der sich viele hydrophobe Aminosäurereste (meist die namesgebende Aminosäure Leucin) befinden, so dass diese α-Helix mit einer weiteren Helix desselben Typs eine engl. coiled-coil Struktur ausbilden kann. Eine derartige Struktur ist in der Lage zwei Proteine zu einem Homodimer oder u.U. auch einem Heterodimer zu verbinden. Solche, durch 'leucine zipper' dimerisierte, Proteine haben i.d.R. DNA-Bindungsfähigkeit und finden sich infolgedessen häufig unter den Gen regulierenden Faktoren. Die Fähigkeit DNA zu binden kommt dadurch zustande, dass im Anschluss an das coiled-coil Motiv der α-Helices diese Y-förmig auseinanderweichen und so eine klammerartige Struktur ausbilden, die in der grossen Grube des DNA-Doppelstrang binden kann.
Membranproteine: - Membranproteine sind mit der Plasmamembran assoziierte Proteine, wobei sie dieser lose aufgelagert, in diese intergriert und verankert sein können oder diese durchdrinegen können (Transmembranproteine). Letztere werden in 3 Klassen eingeteilt: Typ 1 durchspannt die Membran einmal und der N-Terminus liegt im extrazellulären Raum, während der intrazelluläre (cytosolische) Teil den C-Terminus aufweist. Dies trifft auf viele immunologisch aktive Membranproteine zu, wie z.B. dem TCR, den BCR's oder den MHC-Rezeptor. Typ 2 durchspannt die Membran ebenfalls einmal jedoch ist die Orientierung umgekehrt zu dem Typ 1 Proteinen, d.h. der cytoplasmatische Anteil endet im N-Terminus. Typ 3 Proteine durchspannen die Membran mehrmals, weisen also mehrere Transmembranstrukturen auf. Zu der Typ 3 Gruppe von Membranproteinen gehören bspw. die Tetraspanine.
GPI-Anker: -

Enzyme

Enzym: - Die Enzyme werden je nach der von ihnen katalysierten Reaktion durch Übereinkunft einer Kommision (EC, Abk. für engl. enzyme commision) der International Union of Biochemistry and Molecular Biology, kurz IUBMB, numerisch klassifiziert. Nach dieser EC-Nomenklatur werden sechs Hauptgruppen unterschieden: Oxidoreductasen (EC 1), Transferasen (EC 2), Hydrolasen (EC 3), Lyasen (EC 4), Isomerasen (EC 5) und Ligasen (EC 6).

Links:

ENZYME- The enzyme data bank, ExPASy, Bioinformatics Resource Portal of the Swiss Institute of Bioinformatics, Lausanne, Switzerland
BRENDA - The Comprehensive Enzyme Information System, Technische Universiät Braunschweig, Germany
Cofaktor, Co-Faktor: - Für die katalytische Funktion vieler Enzyme zusätzlich benötigter, nicht proteinogener Faktor. Dabei kann es sich um Metallionen, um eine kovalent mit dem Enzym verbundene prosthetische Gruppe oder eine nicht kovalent gebundene org. Verbindung (Coenzym oder Cosubstrat) handeln. Sowohl prosthetische Gruppen, wie auch Coenzyme/Cosubstrate werden durch die katalytische Funktion des Enzyms chemisch verändert, müssen also zur erneuten katalytischen Umsetzung regeneriert werden.
Metalloenzym: - Enzyme, die zur ihrer vollen Funktionfähigkeit Metallionen, wie etwa Mg²⁺, Mn²⁺ oder Fe^2+/3+, benötigen. Die Metallionen können als Cofaktoren funktional am katalytischen Prozess beteiligt sein und/oder sind von Bedeutung für die Aufrechterhaltung der funktionalen Struktur des Enzyms.
Coenzym: - Coenzyme sind nicht kovalent an Enzyme bindende, org. Verbindungen, die als Cofaktoren der Enzyme fungieren, indem sie für die Katalyse benötigte Energie liefern (z.B. häufig ATP) oder funktionelle Gruppen beisteuern oder aufnehmen. Durch diesen Prozess werden die Coenzyme chem. verändert und müssen zur erneuten Reaktion regeneriert werden. Conenzyme werden auch häufig als Cosubstrat bezeichnet, da sie gleichzeitig mit dem eigentlichen Substrat des Enzyms umgesetzt werden. Typische Coenzyme sind bspw. das Coenzym A, NADH oder viele Vitamine.
Cosubstrat: - andere Bezeichnung für Coenzym
Isoform: - die durch mehr oder weniger grosse Unterschiede gekennzeichneten Varianten eines Proteins, Gens oder auch RNA's. Meist bezieht sich die Verwendung des Begriffs jedoch auf die unterschiedlichen Genprodukte, also den Peptiden bzw. Proteinen, die durch alternatives Spleissen, engl. alternate splicing, der mRNA-Transkripte von eukaryotischen Klasse II Genen entstehen.
Isozym, Isoenzym: - allg. gleiche Enzyme, deren Peptid(e) jedoch von unterschiedlichen Gen-Loci codiert wird. Auch werden unterschiedliche Enzyme gleicher Funktionalität als Isoenzyme bezeichnet, wenn diese aus unterschiedlichen Untereinheiten, die von verschiedenen Gen-Loci codiert werden, zusammengesetzt sind.
Allozym, Alloenzym: - diejenigen Enzyme, die vom gleichen Gen-Locus aber von verschiedene Allelen codiert werden.
Holoenzym: - vollständiges Enzym. So wird ein aus mehreren Untereinheiten bestehendes Enzym als Holoenzym bezeichnet, wenn alle Untereinheiten zum funktionalen Enzym zusammengetreten sind (engl. assembly). Ebenso werden Cofaktoren benötigende Enzyme dann als Holoenzym bezeichnet, wenn sie den Cofaktor gebunden haben. Liegen sie ohne den Cofaktor vor, werden sie als Apoenzym bezeichnet.
Apoenzym: - das unvollständige Enzym, insb. bei aus verschiedenen Untereinheiten bestehenden oder Cofaktoren benötigenden Enzymen
Zymogen: - inaktives, aber im Gegensatz zum Apoenzym vollständige Enzymvorstufe, die i.d.R. durch Proteolyse, entweder durch Autoproteolyse (Selbstspaltung) oder Einwirkung anderer Proteasen, in die katalytisch aktive Form überführt wird. Synonym zu Zymogen wird auch häufig der Begriff Proenzym verwendet. Klassische Beispiele für Zymogene sind die Vorstufen der Verdauungsenzyme, wie Chymotrypsinogen oder Pepsinogen. Ferner finden sich Zymogene bei den Gerinnungsfaktoren des Blutes (z.B. Plasminogen oder Fibrinogen) oder dem Complement-System des Immunsystems.
Proenzym: - synonym zu Zymogen verwendeter Begriff.
IC: - Abkürzung für engl. inhibitory concentration, zu dt. inhibitorische Konzentration. Der IC bezeichnet die Konzentration einer Substanz, die die katalytische Aktivität eines bestimmten Enzyms hemmt. Hierbei ist insb. der IC₅₀ von pharmakologischer Bedeutung, da dieser diejenige Konzentration einer Substanz (z.B. eines Toxins) angibt, bei der 50 % der Aktivität eines Enzyms durch diese Substanz inhibiert werden.
Oxidoreductasen: - Enzyme der EC-Klasse 1, die Redoxreaktionen katalysieren. Die weitere Klassifizierung dieser Enzyme richtet sich nach den funktionellen Gruppen der Substrate, die als Elektronendonor bzw. -akzeptor fungieren. Zu den Oxidoreductasen zählen bspw. die Oxidasen, die Oxygenasen oder die Hydrogenasen/Dehydrogenasen.
Oxidasen: - Enzyme, die eine Unterklasse der Oxidoreductasen bilden und sich dadurch kennzeichnen, dass sie Elektronen auf Sauerstoff übertragen, wie z.B. die Cytochrom c Oxidase (Cytochromoxidase) der Atmungskette. Das Fehlen oder Vorhandensein von Oxidasen (insb. der Cytochromoxidase) wird vielfach zur Klassifizierung von Bakterien herangezogen wird (Oxidase-Test) und gibt Aufschluss darüber, ob es sich um einen aeroben Organismen handelt, der i.d.L. ist, molekularen Sauerstoff als terminalen Akzeptor für Wasserstoffprotonen zu verwenden, so dass Wasser oder Wasserstoffperoxid als Endprodukt gebildet wird. So sind Pseudomonaceae typischerweise Oxidase-positiv (abgekürzt OX⁺), während Enterobacteriacae überwiegend Oxidase-negativ (abgekürzt OX^-) sind.
Peroxidasen: - Enzyme, die Peroxide, insb. Wasserstoffperoxid H₂O₂, aber auch org. Peroxide, durch Elektronenübertragung reduzieren.
Katalase: - Spezielle Peroxidasen, die die Spaltung von Wasserstoffperoxid H₂O₂ in H₂O und O₂ katalysieren. Katalasen sind in nahezu allen aeroben Lebewesen vorhanden. Das Fehlen oder Vorhandensein von Katalasen wird auch vielfach zur Klassifizierung von Bakterien mittels des sog. Katalase-Tests herangezogen. So findet sich Katalase sowohl in aeroben wie auch anaeroben Bakterien. Bei letzteren, wie bspw. vielen Enterobacteriaceae, wirkt Katalase insb. zum Schutz gegen den als Zellgift wirkenden Sauerstoff. Die bisher identifizierten Katalasen lassen sich in 3 Gruppen einteilen, die aus monofunktionalen Häm-haltigen (z.B. Katalase des Menschen), bifunktionalen (Katalase und Peroxidase Aktivität) Häm-haltigen (z.B. Katalase-Peroxidase von Mycobacterium tuberculosis oder Escherichia coli) und Mangan-haltigen Enzymen ohne Häm-Gruppe (z.B. Lactobacillus plantarum) gebildet werden.
Oxygenasen: - Enzyme, die mit Hilfe von Elektronendonatoren (z.B. häufig NADH) Sauerstoff in eine org. Verbindung einführen, diese also oxidieren, wie z.B. die Methanmonooxygenase (MMO), die in methanotrophen Bakterien Methan zu Methanol oxidieren. Je nachdem, ob nur ein oder zwei Sauerstoffatome gebunden werden, wird zwischen Mono- und Dioxygenasen unterschieden. Führt die Sauerstoffbindung zur Ringbildung, spricht man Cyclooxygenasen. Oxygenasen spielen eine wichtige Rolle beim bakteriellen Abbau von org. Verbindungen, wobei sowohl Aliphate als auch Aromaten oxidiert werden können. Bei der Oxygenierung letzterer wird als Vorstufe des weiteren Abbaus häufig Brenzcatechin (Catechol) gebildet.
Nitrogenasen: - Enzym aus der Klasse der Oxidoreductasen, das molekularen Stickstoff der Luft (N₂) in Form von Ammoniak fixiert und somit eine wichtige, ökologische Funktion ausübt. Bei dieser Umsetzung benötigen alle bekannten Nitrogenasen 4 Ferredoxin^red oder Flavodoxin^red als Elektronendonator, 8 Wasserstoffprotonen H⁺ und 16 ATP, so dass als Endprodukte 4 Ferredoxin^ox (Flavodoxin^ox), Wasserstoff H₂, 16 ADP, 16 Phosphatreste und 2 Ammoniakmoleküle NH₃ gebildet werden. Das Holoenzym der Nitrogenase besteht aus zwei Metalloproteinen, einem heterotetrameren Molybdän-Eisen Protein und einem homodimeren Eisenprotein. Das Vorkommen von Nitrogenase ist auf Bakterien (bspw. Azotobacter vinelandii, Klebsiella pneumoniae, Rhodospirillum rubrum, Rhodobacter, Rhizobium, Bradyrhizobium, Frankia, Heterocysten von Cyanobacteriota (Blaualgen)) beschränkt. Viele dieser Organismen sind anaerob, was der Stickstofffixierung zugute kommt, da molekularer Sauerstoff (O₂) die Nitrogenase-Aktivität empfindlich hemmt. Der Mechanismus zum Schutz der Nitrogenase vor Sauerstoff bei den unter aeroben Bedingungen lebenden Azotobacter-Arten ist bisher unbekannt. Nitrogenase wird von sog. Nif Genen codiert, so dass man bei der Untersuchung komplexer mikrobieller Milieus (Biofilme) auf diese Gene, z.B. durch FISH, Rückschlüsse auf das Vorkommen diazotropher Organismen in solchen Milieus ziehen kann.
Hydrogenasen, Dehydrogenasen: - Wasserstoffprotonenübertragende Oxidoreductasen, insbesondere des Stoffwechsels, wie z.B. die Pyruvatdehydrogenase
Transferasen: - Enzyme der EC-Klasse 2, die die Übertragung einer funktionellen Gruppe katalysieren. Zu ihnen zählen bspw. die Kinasen und die Polymerasen
Kinasen: - Klasse von Phosphatgruppen (PO₄) übertragenden Enzymen, die eine bedeutende Rolle bei der Aktivierung/Deaktivierung von Proteinen, sowie bei der Signalübertragung, insb. bei Signaltransduktionskaskaden immunologischer Reaktionen, in der Zelle spielen. Die katalytische Funktion der Kinasen wird als Phosphorylierung bezeichnet.
PTK: - Akronym für engl. Protein Tyrosine Kinase
RTK: - Abkürzung für engl. receptor tyrosine kinase, einer Klasse von membranständigen Tyrosin-Kinasen, die beim Menschen insb. als Cytokin-Rezeptor fungieren, die nach Ligandbindung dimerisieren und gegenseitig phosphorylieren (Autophosphorylation). Die Phosphorylierung führt zu weiteren Bindungsereignissen, die letztlich durch intrazelluläre Signalkaskaden die spezifische Wirkung des gebundenen Cytokins transduzieren (z.B. Genaktivierung oder -inhibition).
PNK: - Abk. für engl. PolyNucleotide Kinase, dt. Polynucleotidkinase. Die Polynucleotidkinase ist ein Enzym aus der Klasse der Phosphatgruppen übertragenden Kinasen und stammt aus dem Bacteriophagen T4. PNK überträgt auf das 5'-Ende von DNA und RNA Polynucleotiden eine γ-Phosphatgruppe von ATP. Diese Funktion macht man sich in der Gentechnologie zunutze, indem z.B. die bei dem PCR-Verfahren entstehenden Produkte, die i.d.R. an ihrem 5'-Ende keine Phosphatgruppe tragen, an diesen durch die PNK phosphoryliert werden, entweder um ein sog. sticky end zu erhalten, was Vorraussetzung für die Ligation von Polynucleotiden ist, oder um radioaktive γ-Phosphatgruppen, wie z.B. ³²P oder ³³P, zur Markierung der 5'-Enden der Nucleotide zu übertragen, was auch als engl. labelling bezeichnet wird. Der Übertragung der Phosphatgruppen liegen zwei verschiedene Reaktionswege der PNK zugrunde: In der sog. engl. forward reaction (dt. Vorwärtsreaktion) wird auf ein nicht phosphoryliertes 5'-Ende eines Polynucleotids eine Phosphatgruppe übertragen, während in der als engl. exchange reaction (dt. Austauschreaktion) zunächst von bereits phosphorylierten 5'-Enden eine Phosphatgruppe abgespalten, auf ADP übertragen wird und dann in einem weiteren Schritt wieder von ATP abgespalten und wiederum auf das 5'-Ende des Nucleotids übertragen wird. Dabei findet die Austauschreaktion mit weitaus geringerer Effizienz statt als die Vorwärtsreaktion, ferner ist ein Überschuss von ADP Vorraussetzung für den Ablauf der Austauschreaktion. Für die Katalyse der Gegenreaktion wird meist das Enzym SAP eingesetzt, welches Phosphatgruppen von Polynucleotiden abspaltet.
Cdk: - Abkürzung für engl. cyclin dependent kinase, ein Klasse von Zellcyclus regulierenden Proteinen in eukaryontischen Zellen, die mit den Cyclinen interagieren.
Polymerasen: - Besondere Enzyme bzw. Enzymkomplexe der DNA- und RNA-Synthese, die an den grundlegenden Lebensprozessen beteiligt sind und daher in allen Organismenreichen (Viren,Prokaryoten, Eukaryoten) vorzufinden sind. So katalysieren DNA-Polymerasen bspw. die DNA-Replikation des Genoms und RNA-Polymerasen die Transkription der Gene. oder Die sog. Reverse Transkriptase ermöglicht die reverse Transkription von RNA in DNA, ein Vorgang, der bspw. bei vielen Viren stattfindet und dem auch eine erhebliche Bedeutung in der modernen Molekularbiologie und Gentechnologie zukommt.
DNA-Polymerasen: - Enzym, das die Bildung komplementärer DNA von einer DNA-Matrize katalysiert, insb. bei der Replikation genomischer DNA. Thermoresistente DNA-Polymerasen, wie sie z.B. aus dem Bakterium Thermophilus aquaticus (abgk. Taq Pol) gewonnen und in dem Verfahren der PCR eingesetzt werden, sind unerlässliche Instrumente in der Gentechnologie und der molekularen Biologie geworden.
RNA-Polymerasen: - Enzym, das die Bildung komplementärer RNA von einer DNA-Matrize katalysiert, v.a. bei dem Vorgang der Transkription, bei dem genomische DNA in mRNA umgeschrieben wird.
RNA-Polymerase I: - Die RNA-Polymerase I ist eine DNA abhängige RNA-Polymerase der Eukaryoten, die v.a. die ribosomale DNA (rDNA) eines Genoms in die korrespondierende rRNA transkribiert. Gene, die durch die RNA-Polymerase I transkribiert werden, bezeichnet man auch als Klasse I Gene. Verschiedene, gebräuchliche Abkürzungen für die RNA-Polymerase I sind RNApol I, Pol I oder RNAP I.
RNApol I: - Abkürzung für die RNA-Polymerase I.
Pol I: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase I.
RNAP I: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase I.
RNA-Polymerase II: - Die RNA-Polymerase II ist eine DNA abhängige RNA-Polymerase der Eukaryoten, die v.a. an der Transkription von Genen beteiligt ist, die für Polypeptide codieren und in eine engl. pre-mRNA übersetzt werden. Aber auch etliche für RNA codierende Gene (insb. jene der snRNA's) werden von der RNA-Polymerase II transkribiert. Diese Gene, die durch die RNA-Polymerase II transkribiert werden, bezeichnet man auch als Klasse II Gene. Verschiedene, gebräuchliche Abkürzungen für die RNA-Polymerase II sind RNApol II, Pol II oder RNAP II. Neben der DNA abhängigen RNA-Synthese konnte bei der RNApol II bestimmter Organismen eine RNA abhängige RNA-Polymerase (abgk. engl. RdRP) Aktivität festgestellt werden. Diese Funktion ist wesentlich schwächer ausgebildet als die DNA abhängige RNA-Polymerase und v.a. weniger prozessiv. Dennoch machen sich Pflanzen-Viroide und das Hepatitis D Virus diese RdRP-Funktion der RNApol II zunutze, um ihr Genom zu replizieren.
RNApol II: - Abkürzung für die RNA-Polymerase II.
Pol II: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase II.
RNAP II: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase II.
RNA-Polymerase III: - Die RNA-Polymerase III ist eine DNA abhängige RNA-Polymerase der Eukaryoten, die v.a. die tRNA-Gene eines Genoms in die korrespondierende engl. pre-tRNA transkribiert. Gene, die durch die RNA-Polymerase III transkribiert werden, bezeichnet man auch als Klasse I Gene. Verschiedene, gebräuchliche Abkürzungen für die RNA-Polymerase III sind RNApol III, Pol III oder RNAP III.
RNApol III: - Abkürzung für die RNA-Polymerase III.
Pol III: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase III.
RNAP III: - Alternative Abkürzung für die RNA-Polymerase III.
Reverse Transkriptase: - Enzym, das die Bildung von komplementärer DNA von einer RNA-Matrize katalysiert. Reverse Transkriptasen kommen in der Natur v.a. in Retroviren vor, wo sie die virale Information der RNA in DNA 'umschreiben', die dann in das Wirtsgenom als Provirus inserieren kann und von dort virale Genprodukte transkribiert werden können. Auch die Telomerase besitzt reverse Transkriptase Aktivität, da sie die Sequenz eines RNA-Musterstrangs zu DNA umschreibt.
Hydrolasen: - Enzyme der EC-Klasse 3, die die hydrolytische Spaltung von Substraten katalysieren. Zu diesen gehören bspw. die Peptidasen, die Esterasen oder die ATPasen und GTPasen.
Esterasen: - Klasse von Hydrolasen (EC-Klasse 3.1), die Ester-Bindungen hydrolytisch unter Bildung eines Alkohols und einer Säure spalten (Verseifung). Zu den Esterasen zählen insb. die Phosphatasen, die Nucleasen und die Lipasen
Amidasen: - Klasse von Hydrolasen (EC-Klasse 3.5), die Amid-Bindungen mit Ausnahme von Peptidbindungen hydrolytisch unter Bildung eines Alkohols und eines Amins spalten.
Phosphatasen: - Klasse von Esterasen, die die hydrolytische Abspaltung von Phosphatgruppen katalysieren. Mit dieser auch als "Dephosphorylierung" bezeichneten Reaktion sind Phosphatasen im Wechselspiel mit den Kinasen wesentlich an der Signalübertragung und an der Proteinregulation in der Zelle beteiligt. Handelt es sich dabei um an Proteine gebundene Phosphatgruppen, werden die entsprechenden Phosphatasen als Protein-Phosphatasen bezeichnet, eine weitere Spezifikation erfolgt über die Aminosäurereste, an die die Phosphatgruppen gebunden sind. So werden insb. Serin-, Threonin- und Tyrosin-Protein-Phosphatasen unterschieden. Eine weitere Klassifikation der Gruppe der Phosphatasen erfolgt nach dem pH-Optimum ihrer Enzym-Tätigkeit. So werden Phosphatasen, deren Optmimum im sauren pH-Bereich (pH 4,5 - 5,5) liegt, als Saure Phosphatasen bezeichnet; sie kommen insb. in den Lysosomen vor und gelten als deren Leitenzyme. Phosphatasen mit einem Optimum im alkalischen pH-Bereich (pH ?) werden als Alkalische Phosphatasen (AP) bezeichnet. Sie sind in nahezu allen Lebewesen vorhanden und werden in der Biochemie und Molekularbiologie vielfach verwendet, wobei hier häufig die engl. Shrimp Alkaline Phosphatase (SAP), die engl. Calf Intestine Alkaline Phosphatase (CIAP) oder die engl. Bacterial Alkaline Phosphatase (BAP) aus E. coli zum Einsatz kommt. Der Titer aller 15 im Blut des Menschen vorkommenden Isoenzyme der Alkalischen Phosphatase (AP) wird als Marker für verschiedene Krankheitsbilder verwendet. So können erhöhte AP-Werte auf Erkrankungen der Leber, der Galle, der Schilddrüse oder der Bauchspeicheldrüse hinweisen. Auch bei vielen Knochenerkrankungen sind die AP-Werte erhöht, insb. bei malignen Tumoren, die in den Knochen metastasieren.
AP: - Akronym für engl. Alkaline Phophatase, dt. Alkalische Phosphatase
SAP: - Akronym für engl. Shrimp Alkaline Phosphatase, eine Phosphatase aus der Eismeergarnele Pandalus borealis
BAP: - Akronym für engl. Bacterial Alkaline Phosphatase, eine Phosphatase aus dem Bakterium Escherichia coli
CIAP: - Akronym für engl. Calf Intestine Alkaline Phosphatase, eine Phosphatase aus dem Darm von Kälbern gewonnene Phosphatase
PAP: - Akronym für engl. Prostate Alkaline Phophatase, dt. Prostatische Alkalische Phosphatase, sowie für die engl. und dt. poly-A Polymerase
PP1: - Abk. für engl. protein phosphatase type 1, eine Serin/Threonin-Protein-Phosphatase
PP2A: - Abk. für engl. protein phosphatase type 2 a, eine Serin/Threonin-Protein-Phosphatase
PP2B: - Abk. für engl. protein phosphatase type 2 b, eine Serin/Threonin-Protein-Phosphatase
PP2C: - Abk. für engl. protein phosphatase type 2 c, eine Serin/Threonin-Protein-Phosphatase
Nucleasen: - Nukleinsäurespaltende Esterasen, wobei hinsichtlich des Wirkortes zwischen Endo- und Exonucleasen und bezüglich der Substratspezifität zwischen DNAsen und RNAsen unterschieden wird. Zudem sind manche Nucleasen darauf beschränkt doppelsträngige Nukleinsäreketten zu prozessieren, andere sind dagegen spezifisch für einzelsträngige Nukleinsäuren. In der Zelle haben Nucleasen verschiedene Funktionen: Etliche Nucleasen dienen der zellulären Abwehr, indem zellfremde, z.B. von Viren stammende, DNA oder RNA gespalten und somit unschädlich gemacht wird. Andere Nucleasen (Caspasen) spielen eine wichtige Rolle beim Vorgang des programmierten Zelltods (Apoptose), während spezielle RNAsen bei der Replikation (RNAse H) oder der Prozessierung von tRNA (RNAse P) entscheidend beteiligt sind. Darüberhinaus stellen Nucleasen wichtige Hilfsmittel der DNA-Sequenzierung und der Biotechnologie dar, die benötigt werden, um Nukleinsäuresequenzen gewünschter Basenabfolge herzustellen oder Polynucleotide an spezifischen Sequenzabschnitten (Restriktionsstellen) zu "schneiden".
RNasen: - Klasse von Nucleasen, die spezifisch RNA-Moleküle spalten bzw. "schneiden".
DNasen: - Klasse von Nucleasen, die spezifisch DNA-Moleküle spalten bzw. "schneiden".
Endonucleasen: - Klasse von Nucleasen, die einzel- oder doppelsträngige DNA-Moleküle zerteilen ("schneiden"), indem sie Bindungen des Phosphat-Ribose-Rückgrates innerhalb (daher "endo") des Moleküls lösen. Anhand der "Schnittstellen" (engl. cleavage sites) können unspezifische und spezifische Endonucleasen unterschieden werden, die sich dadurch unterscheiden, dass unspezifische Endonucleasen (z.B. das aus Bakterien isolierte Enzym SmaI) die DNA an beliebigen Stellen einer gegebenen Nukleinsäure sequenz spalten oder ein Muster statistischer Spaltungspräferenzen aufweisen, während die Spaltungsstellen spezifischer Endonucleasen (z.B. die aus Bakterien isolierten Enzyme EcoRI, BamHI oder HindIII) durch eine oder mehrere charakteristische Basenabfolgen definiert werden, wobei zwischen der Erkennungs- bzw. Bindungssequenz und der Sequenz der eigentlichen Spaltungsstelle unterschieden werden muss. Je nach Endonuclease können bei dem Spaltungsvorgang glatte (engl. blunt ends) oder überhängende Enden (engl. sticky ends) gebildet werden. Im ersteren Falle werden die beiden Stränge eines Doppelstranges an derselben Stelle, im zweiten Falle an jeweils zueinander versetzten Stellen gespalten. Insb. die spezifischen Endonucleasen werden auch als Restriktionsenzyme oder Restriktionsendonucleasen bezeichnet und haben gentechnologisch grosse Bedeutung erlangt, da sie sowohl zur DNA-Sequenz-Analyse, wie auch bei der DNA de novo-Synthese vielfältig eingesetzt werden können. Bei Eukaryoten konnten bisher keine Restriktionsendonucleasen nachgewiesen werden, so dass diese Enzymklasse als charakteristisch für Prokaryoten angesehen werden kann.
Exonucleasen: - Klasse von Nucleasen, die Nukleinsäuren oder Nukleinsäurefragmente vom 3'- oder 5'-Ende des DNA-Stranges her abspalten.
Restriktionsendonucleasen: - Die Restriktionsendonucleasen, auch Restriktionsenzyme genannt, katalysieren die auch als 'Schneiden' bezeichnete Spaltung (engl. cleavage) von i.d.R. doppelsträngigen DNA-Strängen an mehr oder weniger definierten Nucleotid sequenzen und produzieren DNA-Fragmente mit einem terminalen 5'-Phosphatrest (5'-Phosphomonoester). In der EC Nomenklatur werden die Restriktionsendonucleasen den Esterasen (EC Klasse 3.1), einer Unterklasse der Hydrolasen (EC Klasse 3), zugeordnet. Bei Eukaryoten konnten bisher keine Restriktionsendonucleasen nachgewiesen werden, so dass diese Enzymklasse als charakteristisch für Prokaryoten angesehen werden kann. Bei den aus den verschiedenen Mikroorganismen gewonnenen Restriktionsenzymen lassen sich hinsichtlich der Wirkungsmechanismen i.d.R. verschiedene Charakteristika feststellen. Zum einen weisen die Enzyme eine Spezifität bezüglich derjenigen Abfolge von Nucleotiden auf, die das Enzym erkennt und an die es bindet. Dieses DNA-Motiv wird als Erkennungssequenz oder engl. recognition site bezeichnet. Nicht selten handelt es sich bei diesen Motiven um palindromische Sequenzen, also um linear hintereinander abfolgende Nucleotidmotive, die entweder spiegelsymmetrisch zueinander angeordnet sind, wie z.B. 5'-GATTAG-3' oder zueinander komplementäre DNA-Abschnitte bilden, die als Einzelstrang in der Lage sind engl. stem-loop bzw. engl. hairpin Strukturen auszubilden, wie z.B. 5'-GAATTC-3'. Zum anderen besitzen die Restriktionsenzyme eine Spezifität hinsichtlich derjenigen Nucleotide, an der die Spaltung des DNA-Stranges erfolgt. Das entsprechende DNA-Motiv wird auch als engl. cleavage site oder auch engl. cutting site und die resultierende Eigenschaft als Spaltungspräferenz bezeichnet. In diesem Zusammenhang werden verschiedene Enzyme, die die gleiche Erkennungssequenz besitzen als Neoschizomere und unterschiedliche Enzyme mit der gleichen Spaltungspräferenz als Isoschizomere bezeichnet. Anhand der verschiedenen Bindungs- und Spaltungspräferenzen werden die Restriktionsendonucleasen in drei Typen unterteilt: Typ I (EC Klasse 3.1.21.3) Enzyme bestehen i.d.R aus drei Untereinheiten und 'schneiden' die DNA in grosser Entfernung (> 1000 bp) von der Erkennungssequenz unter Hydrolyse von ATP. Sie benötigen ferner Magnesium-Ionen (Mg²⁺) und S-Adenosylmethionin (abgk. SAM) als Co-Faktoren und sind auch in der Lage die Methylgruppe von SAM zu überträgen, besizten also zusätzlich Methylase- bzw. Methyltransferaseaktivität. Typ II (EC Klasse 3.1.21.4) Enzyme 'schneiden' die DNA in unmittelbarer Nähe oder inmitten der meist palindromisch aufgebauten Erkennungssequenz und benötigen i.d.R. Mg²⁺ als Co-Faktor. Typ III (EC Klasse 3.1.21.5) Enzyme spalten die DNA in einer Entfernung von etwa 20-25 Basenpaaren von der Erkennungssequenz und benötigen ATP, das jedoch nicht hydrolysiert wird, und SAM als Co-Faktor. Durch Übertragung einer Methyl-Gruppe von SAM sind Typ III Enzyme i.d.L. einen der DNA-Stränge von einem gespaltenen Doppelstrang zu methylieren. Sie besitzen also ebenso wie die Typ I Enzyme Methylase- bzw. Methyltransferaseaktivität. Nach neueren Erkenntnissen werden auch noch Typ IV und Typ V Enzyme unterschieden: Typ IV Restriktionsenzyme erkennen und spalten insb. modifizierte, d.h. z.B. durch Methylierung veränderte DNA, während Typ V Enzyme mit sog. guide RNA interagieren, um spezielle DNA-Sequenzen zu erkennen. Die Spezifität der Erkennungssequenz und der Spaltungspräferenz ist meist an bestimmte Bedingungen, wie etwa pH, Temperatur oder Salinität geknüpft, so dass bei veränderten Umgebungsparametern mitunter die Erkennungssequenzen und/oder die Spaltungspräferenzen von den sog. kanonischen Sequenzen abweichen. Dieses Verhalten wird insb. bei den Typ II Enzymen als engl. star activity bezeichnet und muss bei der molekularbiologischen und gentechnischen Anwendung berücksichtigt werden, da die Typ II Restriktionsenzyme wichtige und mittlerweile unentbehrliche Hilfsmittel der Molekularbiologie und der Gentechnologie darstellen. So listet die Enzymdatenbank BRENDA 155 prokaryotische Organismen, aus denen Typ II Restriktionsendonucleasen isoliert wurden. Viele dieser Restriktionsenzyme sind kommerziell erhältlich und auch synthetische Restriktionsendonucleasen werden durch gentechnische Fusion verschiedener Proteindomänen hergestellt. Mit Hilfe der Typ II Restriktionsenzyme lassen sich z.B. ganze Genome kartieren (Restriktionskartierung) oder einzelne Gene isolieren und sukzessive klonieren. Die Namensgebung der Restriktionsenzyme erfolgt nach einem gewissen Schema, bei dem der erste Buchstabe für die Gattung, der zweite und dritte für den Artnamen des Organismus steht, aus dem das Enzym zuerst isoliert wurde. Dann folgt u.U. ein Buchstabe für den speziellen Stamm und ein römischer Buchstabe, der die Reihenfolge der Entdeckung widerspiegeln soll. So stammt bspw. das häufig verwendete Restriktionsenzym EcoRI aus dem Bakterium Escherichia coli des Stamms R (für engl. rough) und wurde als erstes derartiges Enzym aus diesem Organismus isoliert.
Restriktionsenzym: - andere Bezeichnung für die Restriktionsendonucleasen.
Neoschizomere: - Bezeichnung für unterschiedliche Restriktionsendonucleasen mit gleicher Erkennungssequenz (engl. recognition site).
Isoschizomerem: - Bezeichnung für unterschiedliche Restriktionsendonucleasen mit gleicher Spaltungspräferenz (engl. cleavage site).
BamHI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Bacillus amyloliquefaciens des Stamms H gewonnene Endonuclease. BamHI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-G*GATCC-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
DdeI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Desulfovibrio desulfuricans isolierte Endonuclease. DdeI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Insb. lässt sich mit Hilfe eines DdeI Restriktionsverdaus, ähnlich zu einem Ansatz mit MstII, das veränderte β-Globin-Gen des bei der Sichelzellanämie des Menschen auftretenden Hämoglobins S nachweisen. Durch die im β-Globin-Gen auftretende Punktmutation bei Trägern des Sichelzellallels wird eine der im β-Globin-Gen gesunder Individuen vorhandene Erkennungssequenz des MstII Enzyms eliminiert. Dadurch entstehen nach dem Restriktionsverdau genomischer DNA von diesem Abschnitt unterschiedlich lange Fragmente bei Gesunden und bei Trägern des Sichelzellallels, die mittels elektrophoretischer Auftrennung sichtbar gemacht werden können. Die durch DNA-Sequenzunterschiede bedingte Entstehung solcher individuell unterschiedlicher Fragmente durch Restriktionsenzyme wird allg. auch als engl. restriction fragment length polymorphism (abgk. RFLP) bezeichnet. Im Falle der Sichelzellanämie macht man sich diese Methode insb. bei pränatalen Diagnosen zunutze. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-C*TNAG-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt und 'N' für ein beliebiges Nucleotid steht.
EcoRI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Escherichia coli des Stamms R (für engl. rough) isolierte Endonuclease. EcoRI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-G*AATTC-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
HindIII: - Die dritte (III) aus dem Bakterium Haemophilus influenza isolierte Endonuclease. HindIII ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-A*AGCTT-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
HpaI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Haemophilus parainfluenza gewonnene Endonuclease. HpaI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-GTT*AAC-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
MstII: - Die zweite (II) aus dem Cyanobakterium Microcoleus subtorulosus (?) gewonnene Endonuclease. MstII ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Insb. lässt sich mit Hilfe eines MstII Restriktionsverdaus, ähnlich zu einem Ansatz mit DdeI, das veränderte β-Globin-Gen des bei der Sichelzellanämie des Menschen auftretenden Hämoglobins S nachweisen. Durch die im β-Globin-Gen auftretende Punktmutation bei Trägern des Sichelzellallels wird eine der im β-Globin-Gen gesunder Individuen vorhandene Erkennungssequenz des MstII Enzyms eliminiert. Dadurch entstehen nach dem Restriktionsverdau genomischer DNA von diesem Abschnitt unterschiedlich lange Fragmente bei Gesunden und bei Trägern des Sichelzellallels, die mittels elektrophoretischer Auftrennung sichtbar gemacht werden können. Die durch DNA-Sequenzunterschiede bedingte Entstehung solcher individuell unterschiedlicher Fragmente durch Restriktionsenzyme wird allg. auch als engl. restriction fragment length polymorphism (abgk. RFLP) bezeichnet. Im Falle der Sichelzellanämie macht man sich diese Methode insb. bei pränatalen Diagnosen zunutze. Das MstII Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-CC*CTNAGG-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt und 'N' für ein beliebiges Nucleotid steht..
NdeI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Neisseria denitrificans gewonnene Endonuclease. NdeI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-CA*TATG-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
PstI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Providencia stuartii isolierte Endonuclease. PstI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-CTGCA*G-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
PvuI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Proteus vulgaris gewonnene Endonuclease. PvuI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-CGAT*CG-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
SalI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Streptomyces albus gewonnene Endonuclease. SalI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-G*TCGAC-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
SmaI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Serratia marcescens gewonnene Endonuclease. SmaI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-CCC*GGG-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
SphI: - Die erste (I) aus dem Bakterium Streptomyces phaeochromogenes isolierte Endonuclease. SphI ist eine Typ II Restriktionsendonuclease und wird in der Gentechnik als Restriktionsenzym verwendet. Das Enzym erkennt und spaltet spezifisch die DNA-Sequenz 5'-GCATG*C-3', wobei '*' die Spaltungsstelle angibt.
Cas Proteine: - Gruppe von prokaryotischen Endonucleasen, die mit sog. crRNA's Ribonucleoproteine ausbilden und zur Degradation von DNA invasiver Bacteriophagen und Plasmide dienen. Cas steht dabei als Abk. für engl. CRISPR associated proteins. Die an die Cas-Proteine gebundenen crRNA's dienen den Nucleasen als sog. guideRNA's, die die entsprechenden, homologen DNA-Sequenzabschnitte der invasiven Partikel erkennen und dadurch die Bindung der Cas-Proteine an die DNA ermöglichen. Diese Form der Inaktivierung von DNA invasiver Partikel wird auch als engl. DNA interference (abgk. DNAi) oder als "adaptives Immunabwehr" der Bakterien bezeichnet. Die exakten Mechanismen und auch die Cas-Proteine variieren bei den einzelnen Bakterienarten, so dass bei den bekannten CRISPR/Cas-Systemen drei Haupttypen unterschieden werden.
Peptidasen: - Klasse von Hydrolasen (EC-Klasse 3.4), die als proteinspaltende (proteinolytischen), d.h. Peptidbindungen lösende, Enzyme wirken. Handelt es sich um grössere Peptide, also Proteine, spricht man auch von Proteasen.
Proteasen: - Klasse von Peptidasen, die grössere Peptide, also Proteine spalten. Eine weitere Klassifizierung der Proteasen, die auch als Proteinasen bezeichnet werden, erfolgt in Abhängigkeit von ihrem katalytischen Mechanismus: Je nach der Aminosäure die das freie Elektronenpaar für den nucleophilen Angriff zur Spaltung der Peptidbindungen beisteuert, werden Serin-, Threonin-, Cystein-, Aspartat-, Glutamat- oder, falls es sich um Metallionen handelt, Metalloproteasen unterschieden. Weitere Unterscheidungsmerkmale bilden der pH-Wert des Wirkoptimums einer Protease sowie ihr Angriffsort. So werden hinsichtlich des pH-Wirkoptimums saure, neutrale und basische Proteasen unterschieden. Proteasen, die ihre Substrate vom N-terminalen Ende her angreifen werden als Exopeptidasen bzw. Exoproteasen klassifiziert, während Proteinasen, die interne Bindungen lösen, als Endopeptidasen bzw. Endoproteasen bezeichnet werden. Proteasen besitzen ein breites funktionales Spektrum und finden sich im gesamten Organismenreich. So sind bspw. die Caspasen an den Mechanismen der Apoptose beteiligt und manche Bakterien produzieren Proteasen als Exotoxin. Beim Menschen spielen Proteasen wesentliche physiologische Rollen bei der Verdauung, z.B. die im Verdauungstrakt des Menschen vorkommenden Proteasen Trypsin, Chymotrypsin und Pepsin, bei der Immunabwehr, z.B. das Calpain der Mastzellen oder die Granzyme der zytotoxischen T-Zellen, oder bei der Blutgerinnung, z.B. die Proteasen Thrombin und Plasmin. In der Zellbiologie und Proteinbiochemie werden Proteasen zum "Verdau" von isolierten Proteinen eingesetzt, wobei die entstehenden Fragmente zur sukzessiven Charakterisierung dieser Proteine beitragen. So wurde die aus der Papaya-Frucht stammende Protease Papain zur Bestimmung des Fc-Fragments von Immunglobulinen eingesetzt. Die charakteristischen HMM- (Abkürzung für engl. heavy meromyosin) und LMM (Abkürzung für engl. light meromyosin)-Fragmente des Myosins werden durch Behandlung mit Trypsin erhalten. In der biologischen Forschung sind Proteasen häufig störend, da sie bei den verschiedenen Extraktions- und Präparationsverfahren durch den Aufbruch der Zellen freigesetzt werden und die zu untersuchenden Proteine entweder direkt angegriffen werden oder zu unerwünschten Nebeneffekten führen. Daher werden bei den verschiedenen Verfahren der Proteinextraktion meist Protease-Inhibitoren wie etwa Pepstatin, Leupeptin, Aprotinin oder PMSF beigesetzt.
Proteinasen: - synonym zu Proteasen gebrauchter Begriff.
Papain: - ein aus der Papayafrucht gewonnenes proteolytisches Enzyme (Protease), das Antikörper charakteristisch in Fab- und Fc-Fragmente spaltet.
Pepsinogen: - inaktive Vorstufe des Pepsins.
Pepsin: - eine Serin-Protease, die in einer inaktiven Form, dem Pepsinogen, im Schleimhautepithel des Magens sezerniert wird und durch den sauren pH-wert des Magen lumens aktiviert wird. Pepsin spaltet Antikörper zu charakteristischen F(ab)₂ Fragmenten.
Caspasen: - Spezielle Klasse von Cystein-Proteasen, die eine Rolle bei den Prozessen der Apoptose, der Necrose und der Inflammation spielen. Im immunologischen Kontext treten Caspasen ferner bei den Mustererkennungsrezeptoren der Klasse der sog. NLR (engl. Abk. für NOD-like receptors) auf, welche über eine Caspasen rekrutierende Proteinregion (engl. CARD, eine Abk. für caspase recruiting domain) verfügen, durch die intrazelluläre Caspasen aktiviert werden können.
MMP: - Abk. für Matrix-Metallo-Proteinasen.
ATPasen: - Klasse von Enzymen, die ATP als Substrat umsetzen und dabei meist eine Phosphatgruppe (PO₄) abspalten, so dass ADP entsteht. Da ATP als Energieäquivalent der Zelle gilt und in der gespaltenen Phosphatbindung (γ-PO₄) eine Energie von ca. 32 kJ/mol "gespeichert" ist, kann, physikalisch gesehen, mit dieser enzymatischen Umsetzung Arbeit verrichtet werden, was für viele ATPasen auch zutrifft, z.B. Myosin, H⁺-ATPasen oder NSF-ATPasen.
GTPasen: - Klasse von Enzymen, die GTP als Substrat umsetzen und dabei meist eine Phosphatgruppe (PO₄) abspalten, so dass GDP entsteht. GTPasen spielen eine bedeutende Rolle in der zellulären Signaltransduktion und sind dabei häufig in komplexe Regulationsnetzwerke eingebunden, in denen GAP's (engl. GTPase/G-protein activating proteins) eine Aktivierung der GTPase und GEF's (engl. guanine nucleotide exchange factor) den Austausch von GDP gegen GTP, also eine Re-Energetisierung, bewirken. Beispiele für solche Signal übermittelnden GTPasen sind Rab (Membranfusion) oder RhoA (z.B. Glattmuskelregulation). Aber auch andere, eher den Strukturproteinen zuzuordnenden Proteine, wie Tubulin besitzen GTPase-Aktivität.
Helicasen: - Enzyme der Transkription und DNA-Replikation, die die Entwindung der Helix-Struktur der DNA unter ATP-Verbrauch katalysieren.
Lysozym: - Enzym, das die Hydrolyse von (1,4)-β-Bindungen zwischen N-acetylmuraminsäure und N-acetyl-D-glucosamin des Peptidoglykans Murein, sowie die Hydrolyse von N-acetyl-D-glucosamin-Resten in Chitodextrinen katalysiert
Carbohydrasen: - Klasse von Hydrolasen, die den Abbau und die Spaltung von Kohlenhydraten katalysieren. Zu diesen zählen insb. die Glykosidasen, die die glykosidische Bindung von Zuckern hydrolytisch lösen.
Glykosidasen: - Klasse von Carbohydrasen, die die glykosidische Bindung von Zuckern hydrolytisch lösen. Entsprechend der gespaltenen glykosidischen Bindung (α/β) und des gebundenen Zuckers erfolgt die weitere Benennung der Glykosidasen; so wird bspw. die Maltase als α-Glucosidase klassifiziert, da sie die Spaltung der α-glykosidische Bindung von Glucose katalysiert.
Amylasen: - Gruppe von Carbohydrasen, die den Abbau des Polysaccharids Stärke katalysieren. Man unterscheidet α- und β-Amylasen, wobei erstere v.a. im Tierreich zu finden ist, während letztere vorwiegend bei Pflanzen vokommt. α-Amylasen spalten das Makromolekül 'wahllos' innerhalb der Zuckerketten, wobei Bruchstücke (Oligosaccharide) von 3-10 Glucoseeinheiten entstehen, die weiter zum Disaccharid Maltose bzw. dem Trisaccharid Maltotriose abgebaut werden. Zur vollen Funktionsfähigkeit benötigen α-Amylasen Chlorid-Ionen (Cl^-). α-Amylasen sind im gesamten Tierreich verbreitet, wobei allg. omnivore und herbivore Organismen eine höhere Amylase-Aktivität aufweisen, als sich carnivor ernährende Organismen. So sind Amylasen bereits bei den Protozoa nachweisbar, finden sich im Darm der Nematoda (Fadenwürmer), im Kristallstiel der Bivalvia (Muscheln), im Drüsen sekret des Mitteldarms von Insecta, dem Pankreassekret der Vertebrata (Wirbeltiere), sowie im Speichel von einigen Gastropoda (Schnecken) und Anomura (Fröschen), vielen Mammalia (Säugetiere) und Aves (Vögel). Insb. bei Menschen und Elephanten ist die α-Amylase des Speichels sehr aktiv und wird hier auch als Ptyalin bezeichnet, während sie bei Pferd, Ziege, Schaf, Rind und Katze nicht im Speichel vorhanden ist. Die nur im Pflanzenreich vorkommende β-Amylasen spalten Maltose-Einheiten nur vom Ende des Stärkemoleküls ab. Die durch die Amylase-Aktivität entstehenden Fragmente werden i.d.R. durch weitere Enzyme, wie Pullulanasen, Maltasen und Glucoamylasen zu den monomeren D-Glucose-Bausteinen zerlegt.
Chitinasen: - Klasse von Carbohydrasen, die die glykosidische Bindung von Chitin hydrolytisch lösen. Je nach Angriffspunkt der Enzyme werden verschiedene Typen von Chitinasen unterschieden. So spalten Exochitinasen vom Ende eines Chitin-Polymers das Disaccharid Chitobiose ab, während Endochitinasen ein Chitinmolekül unspezifisch innerhalb der Polymerkette spalten.
Pullulanase: - Glykosidase, die die beim Stärkeabbau entstehenden stark verzweigten Restfragmente (Grenzdextrin), durch hydrolytische Spaltung der α-1,6-glykosidischen Bindungen der Verzweigungen weiter zerlegt. Pullulanase ist nach dem Russtaupilz Aureobasidium pullulans benannt, der i.d.L. ist, aus Maltotriose ein lineares, α-1,6-glykosidisch verknüpftes Speichersaccharid aufzubauen, das als Pullulan bezeichnet wird.
Maltase: - Hydrolase, die Harnstoff hydrolytisch, d.h. unter Wasseranlagerung in Kohlendioxid und 2 Moleküle Ammoniak spaltet.
Glucoamylase: - Hydrolase, die Harnstoff hydrolytisch, d.h. unter Wasseranlagerung in Kohlendioxid und 2 Moleküle Ammoniak spaltet.
Lactase: - Glykosidase, exakter eine α-Galactosidase, die das in der Muttermilch der Mammalia (Säugetiere) vorkommende Disaccharid Lactose hydrolytisch, d.h. unter Wasseranlagerung, in seine monomeren Bausteine D-Glucose und D-Galaktose aufspaltet.
β-Galactosidase: -
Urease: - Hydrolase, die Harnstoff hydrolytisch, d.h. unter Wasseranlagerung in Kohlendioxid und 2 Moleküle Ammoniak spaltet.
Lyasen: - Enzyme der EC-Klasse 4, die die nicht-hydrolytische Addition oder Elimination von funktionellen Gruppen katalysieren. Zu diesen gehören bspw. die Decarboxylasen
Decarboxylasen: - Carboxylgruppen, d.h. Kohlendioxid, abspaltende Lyasen, wie z.B. die Pyruvatdecarboxylase der Ethanolgärung der Hefen. Decarboxylasen werden als Carboxy-Lyasen unter der EC-Klasse 4.1.1 klassifiziert.
Adenylatcyclase: - Lyase, die die Cyclisierung von ATP zu cAMP unter Abspaltung eines Di-Phosphates katalysiert.
Isomerasen: - Enzyme der EC-Klasse 5, die die intramolekulare Umwandlung von Substraten katalysieren, z.B. zwischen isomeren Formen eines Substrats (Racemasen, Mutasen), wie z.B. die Glucose-6-phosphat-Isomerase der Glykolyse
Ligasen: - Enzyme der EC-Klasse 6, die die Knüpfung kovalenter Bindungen unter Energieverbrauch, d.h. durch Spaltung energiereicher Bindungen von Cofaktoren, wie z.B. der Phosphatester von ATP, katalysieren. Zu dieser Kategorie gehören bspw. die Carboxylasen. Des weiteren werden häufig die spezifischen DNA- oder RNA-Ligasen kurzerhand als Ligasen bezeichnet.
Carboxylasen: - Carboxylgruppen, d.h. Kohlendioxid, übertragende Ligasen, wie z.B. die Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase (Rubisco) des Calvin-Cyclus.
RuBisCO: - Abk. für Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase des Calvin-Cyclus, die molekulares Kohlendioxid der Luft im Stroma der Chloroplasten auf Ribulose-1,5-bisphosphat überträgt und dieses in zwei Moleküle 3-Phosphoglycerat spaltet, aus denen der weitere Aufbau von Kohlenhydraten und die Regeneration des Ribulose-1,5-bisphosphat erfolgt. Die RuBisCO besitzt auch Oxygenase-Aktivität, durch die in einer Nebenreaktion der Kohlendioxid-Fixierung, Sauerstoff an Ribulose-1,5-bisphosphat gebunden wird, das wiederum zu einem Molekül 3-Phosphoglycerat und einem Molekül 2-Phospho-Glycolat gespalten wird. Letzteres wirkt in grösseren Mengen schädlich und wird durch den Vorgang der Photorespiration ("Lichtatmung") in spez. Stoffwechselvorgängen der Peroxisomen und Mitochondrien "entsorgt". In Pflanzen und den Cyanobacteriota (Blaualgen) setzt sich die RuBisCO aus 16 Untereinheiten (Hexadecamer) zusammen, bestehend aus 8 identischen kleinen Untereinheiten (abgekürzt engl. SSU für small subunit) mit je einem Molekulargewicht von ca. 13-18 kDa und 8 identischen grossen Untereinheiten (abgekürzt engl. LSU für large subunit) mit je einem Molekulargewicht von ca. 51-58 kDa. Die katalytischen Zentren der RuBisCO werden von je 2, ein Dimer ausbildenden, grossen Untereinheiten gebildet, während die kleinen Untereinheiten für die eigentliche enzymatische Reaktion entbehrlich sind, aber die Stabilität des Holoenzyms gewährleisten. Die katalytischen Zentren benötigen Magnesium-Ionen (Mg²⁺) als Co-Faktoren. Die SSU wird nucleär codiert, während die Gene der LSU Bestandteil des Plastoms ist. Das gesamte Enzym wird in den Chloroplasten zusammengebaut (engl. assembly).
DNA-Ligasen: - Reparaturenzyme der DNA, die die Reparatur von Einzelstrangbrüchen (engl. nick) katalysieren
Topoisomerasen: - Enzyme der DNA-Replikation, die die entstehende Spannung bei der Entwindung der Helix-Struktur der DNA durch Helicasen herabsetzen, indem sie transiente Einzelstrang- (Topoisomerase I) oder Doppelstrangbrüche (Topoisomerase II) in der DNA verursachen, die zu einer Entspannung der Helix (Topoisomerase I) oder zum Hindurchführen eines DNA-Stranges durch einen anderen an sich überkreuzenden Helices (Topoisomerase II) führen. Der durch Topoisomerase I verursachte Einzelstrangbruch ist energieunabhängig und vollständig reversibel, während Topoisomerase II ATP benötigt, jedoch nicht als Energie liefernde Verbindung für die zu katalysierende Reaktion, sondern um eine initiale Konformation des Enzyms herzustellen.
Gyrasen: - Enzyme der Transkription und DNA-Replikation, die die Entwindung der Helix-Struktur der DNA katalysieren
Coagulase: - Die Blutgerinnung förderndes Enzym, das zur Identifikation von Staphylococcus aureus benutzt wird
Flippase: - Enzym, das die im Cytoplasma eukaryontischer Zellen synthetisierten und im sER in die Membran eingebauten Membranlipide von einer Seite der Membran zur andern transloziert (Phospholipidtranslokator) und somit für eine gleichmässige Verteilung der Membranlipide sorgt.
Cycline: - Eine Klasse von Proteinen, die in Interaktion mit Cyclin abhängigen Kinasen (abgk. CDKden Zellcyclus eukaryontischer Zellen regulieren.
NSF: - Abk. für engl. NEM sensitive factor
Uricase: - Enzym, das den Abbau von Harnsäure zu Allantoin katalysiert. Uricase kommt in der Leber, den Nieren und der Milz vieler Mammalia (Säugetiere), aber auch bei vielen Invertebraten (Wirbellosen), Pflanzen, Pilzen und Bakterien vor. Häufig ist Uricase kupferhaltig, bei Menschen und Vögeln jedoch nicht. Uricasen enthaltende Vesikel oder Cytosomen eukaryotischer Zellen werden auch als Uricosomen bezeichnet.
Autolysine: - Gruppe von Enzymen, die i.d.R. den Hydrolasen angehören, und v.a. bei Algen und Bakterien vorkommen. Autolysine sind in der Lage die vom eigenen Organismus produzierten Komponenten der Zellwand, insb. Polysaccharide oder Peptidoglykane, aufzulö;sen und u.U. eine Lysis der Zelle herbeizuführen. Dadurch werden bspw. bei verschiedenen Algenarten (z.B. bei den Chlorophyceae Uronema und Cladophora, s.a. Fig. 49 u. Fig. 50 der Hiddensee-Exkursion) Öffnungen in der Zellwand geschaffen, durch die Gameten freigesetzt werden. Bei den Bakterien sind die Autolysine allg. an der Dynamik der Zellwand beteiligt und haben vielfältige Funktionen, so dienen sie bspw. nach erfolgter Fission der Ablösung der Tochterzellen voneinander (z.B. bei Staphylococcus aureus oder Streptococcus pneumoniae), der Anheftung an potentielle Wirtszellen (z.B. bei Listeria monocytogenes) oder der Freisetzung von Endosporen (z.B. bei Bacillus subtilis). Zu den Autolysinen zählen bspw. auch die von Bakterien produzierten Lysozyme.

Signalproteine, -peptide

Signalsequenz: - generell: Abfolge von Aminosäuren, die ein bestimmtes, von der Zelle zu rezeptierendes Signal tragen. Im speziellen: die ER-Translokations-Signalsequenz, auch als engl. leader peptide bezeichnet, die signalisiert, dass es sich bei dem translatierten Protein um ein sekretorisches oder um ein Membran protein handelt, das in das Lumen des rER transloziert werden soll. Diese Sequenz am Aminoterminus eines Proteins besteht aus ca. 15 (+/- 5) meist hydrophoben Aminosäureresten, die nach erfolgreicher Translokation (Insertion) in das ER abgespalten werden. Signalsequenzen finden sich sowohl in prokaryontischen als auch in eukaryontischen Organismen, wobei in Prokaryoten die Signalsequenz zur Sekretion von Proteinen über die Plasmamembran bzw. der Integration von Membran proteinen dient. Die prokaryontischen und eukaryontischen Signalsequenzen sind ohne Funktionsverlust austauschbar, d.h. prokaryontische Signalsequenzen führen zu korrekter Protein-Translokation in Eukaryoten, wie auch eukaryontische Signalsequenzen zu einer Protein-Translokation in Prokaryoten führen. Diese Konservierung des Mechanismus der Protein-Translokation wird auf die Entstehung des eukaryontischen ER's und der Kernmembran aus einer Membraneinfaltung (Invagination) einer prokaryotischen Vorläuferzelle erklärt.
Signalpeptid: - synonym zu Signalsequenz verwendeter Begriff
Transitpeptid: - synonym zu Signalsequenz verwendeter Begriff
leader peptide: - engl., zu dt. "Führerpeptid" oder "führendes peptid", eine als Signalsequenz fungierende Peptidsequenz von sekretorischen oder membranständigen Proteinen, die den Transport dieser Proteine durch Zellmembranen, z.B. in das ER ermöglichen. Dabei wird das leader peptide während der Translation von speziellen Proteinen, den engl. signal recognition particles, abgk. SRP, erkannt und zum Zielbereich dirigiert. Das leader peptide befindet sich am Aminoterminus eines Proteins und besteht bei sekretorischen oder Membranproteinen aus ca. 15 (+/- 5) hydrophoben Aminosäuren mit einem hohen Anteil von Leucin. Das leader peptide wirkt also wie eine Adressierung für das zu prozessierende Protein. Eine solche leader peptide codierende Sequenz ist auch den für die Antikörper codierenden DNA-Abschnitten vorangestellt. Für die Entdeckung dieser leader peptides bekam Günther Blobel 1999 den Nobelpreis.
KDEL: - ER-Retentionssignal am Carboxy-Ende eines Proteins/Peptids, das aus der Abfolge der Aminosäuren Lysin (K), Asparaginsäure (D), Glutaminsäure (E) und Leucin (L) besteht und im ER vermittelt, dass es im Lumen des ER verbleiben soll. Dabei werden die im ER verbleibenden Proteine an sog. KDEL-Rezeptoren der ER-Membran gebunden.
SRP: - Akronym für engl. signal recognition particle, zu dt. "Signalerkennungspartikel", einem aus Protein und RNA gebildeten Ribonucleoprotein (RNP). SRP's interagieren mit einem membrangebundenen Rezeptor, dem sog. SRPR, und dienen dem co-translationalen Transport von Proteinen über eine Membran. Dabei handelt es sich um einen hochkonservierten Mechanismus, der sich sowohl bei Prokaryoten (Bacteria und Archaea), als auch bei Eukaryoten findet.
Bei den Mammalia (Säugetiere) bildet der SRP einen kleinen Proteinkomplex, der aus 6 Proteinuntereinheiten, sowie einer 7S RNA besteht. Eine der Untereinheiten, SRP54, besitzt GTPase-Aktivität. Bakterielle SRP's bestehen aus einer kürzeren RNA und einem einzigen Protein, das mit Ffh, für engl. fiftyfour-homologue, bezeichnet wird. Der SRP erkennt entsprechende Signalsequenzen enthaltende Polypeptide und bindet an diese, sobald sie aus der grossen ribosomalen Untereinheit translatierender Ribosomen austreten. Hat der SRP eine solche Signalsequenz erkannt und gebunden, stoppt die Translation und der SRP bindet GTP. Bei den Eukaryoten assoziiert der ganze Komplex aus RNA, Ribosom, SRP und GTP, sowie dem zu translatierenden Protein, nun mit dem SRPR auf der cytosolischen Seite des rER (cis-Seite). Hier assoziiert der Komplex wiederum mit einem sog. Translokator bzw. Translocon-Protein-Komplex (Sec61), welcher den Übertritt des Proteins in das Lumen des ER's (trans-Seite) ermöglicht. Dabei wird das SRP und der SRPR unter Hydrolyse des GTP's zu GDP wieder freigesetzt, während die Translation des Proteins wieder aufgenommen wird. Bei den Prokaryoten erfolgt die Translokation über die Zellmembran in den extrazellulären bzw. periplasmatischen Raum ebenfalls durch einen Translokationskomplex, der von Sec61-Proteinen gebildet wird. Zur Erkennung eines Transmembranproteins ist eine zusätzliche Signalsequenz nötig, die dem Translokationskomplex signalisiert, die Translokation abzubrechen und das Protein freizugeben, so dass es in der Membran verbleibt. Dieses Translokations-Stop-Signal besteht ebenso wie das Translokations-Start-Signal meist aus hydrophoben Aminosäuren, die zudem häufig positiv geladen sind. Durch verschiedene Anordnungen, d.h. sowohl in der Abfolge, Anzahl und Orientierung der Signalsequenzen, d.h. sowohl der Translokations-Start-, wie auch der Translokations-Stop-Sequenz kann eine Prozessierung des Proteins so erfolgen, dass mehrere Transmembrandomänen entstehen, indem bspw. die Translokation mehrfach unterbrochen und wieder aufgenommen wird. Im weiteren Verlauf der Protein-Prozessierung wird die Signalsequenz abgespalten, das Protein gefaltet und evt. glykosiliert. Für seine Arbeiten zur Aufklärung dieses Signal- und Transportweges und der Rolle des SRP erhielt Günther Blobel 1999 den Nobelpreis für Medizin.

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Nobelpreisträger Medizin 1999, Nobel prize committee, Stockholm, Sweden
SRPR: - Akronym für engl. signal recognition particle receptor für dt. "Signalerkennungspartikelrezeptor". Der SRPR besteht aus zwei Proteinuntereinheiten, mit α und β bezeichnet, die beide in der Lage sind GTP zu binden. Der SRPR ist ein Rezeptor des rER's, der auf der cytosolischen Seite (cis-Seite) des ER's lokalisiert ist und dort in der Lage ist, aktivierte SRP-Ribosomen-Komplexe zu erkennen und zu binden.
SKL: - Signalsequenz, bestehend aus den Aminosäuren Serin (S), Lysin (K) und Leucin (L), die den Transport von peroxisomalen Enzymen und anderen Proteinen aus dem ER in die Peroxisomen signalisiert.
KKKRK: - Signalsequenz, bestehend aus den Aminosäuren Lysin (K) und Arginin (R), das das Translokationssignal zum Transport von Peptiden in den Nucleus durch die Kernporen bildet.
Ubiquitin: - Protein, das 'ausgediente' oder disfunktionale Proteine der Zelle für die Proteolyse am Proteasom markiert.
G-Protein: - GTP bindendes, regulatorisches Protein, das in der transmembranen Signalübertragung zwischen einem Rezeptorprotein und einem Zielprotein vermittelt.

Struktur- und andere Proteine

Albumine: - Allg. Bezeichnung für wasserlösliche Proteine, die sich vom Eiklar des Vogeleies ableitet (lat. albumen für dt. Eiklar). In diese Gruppe der Albumine fallen insb. bestimmte Speicherproteine, wie sie sich als Ovalbumin im Eiklar des Vogeleies, als Lactalbumin der Milch oder als 2S-Albumin in Samen von zweikeimblättrigen Pflanzen (Dicotyledonae) finden. Im spez. wird mit Albumin ein in der Serumfraktion des menschlichen Blutes vorkommendes wasserlösliches Protein bezeichnet, das hpts. eine osmoregulatorische Funktion ausübt, indem es an verschiedene Komponenten des Blutplasmas, wie Wasser, Ionen, Fettsäuren, Hormone, Bilirubin u.a. bindet. Albumin, auch Serumalbumin genannt, ist einer der drei Proteintypen, neben Globulinen und Fibrinogen, die im Blutplasma vorkommen und macht den hpts. Proteinanteil von ca. 60% aus. Albumine sind charakteristischer Bestandteil des Blutes aller bisher untersuchten Chordata. Besonders gut charakterisiert und vielfach in der biologischen Forschung verwendet ist das Rinderalbumin (BSA). In der klinischen Diagnostik wird beim Menschen eine Albumin-Konzentration von 36-48 g pro Liter Blut als normal angesehen.
BSA: - Akronym für engl. Bovine Serume Albumin, dt. Rinderserumalbumin, ein aus Rinderserum gewonnenes monomeres Albumin mit einem Molekulargewicht von 69,3 kDa. BSA wird häufig als Proteinstandard in der Gelelektrophorese verwendet und kommt auch bei der Immunfluoreszenz zwecks Absättigung unspezifischer Bindungsstellen zum Einsatz (engl. blocking).
Ovalbumin: - aus dem Eiklar von Vogeleiern gewonnenes Albumin mit einem Molekulargewicht von 42,8 kDa beim Haushuhn. Das Ovalbumin macht 50-65 % des Eiklars aus und dient als Reservestoff für das sich entwickelnde Vogelembryo, aber auch als Schutzsubstanz für das Eigelb.
Lactalbumin: - Albumin der Milch.
Conalbumin: - Eisen-bindendes Protein des Eiklars von Vogeleiern.
Lactotransferrin: - Eisen-bindendes Protein, welches in Tränen, Speichel, und Milch vorkommt
Serotransferrin: - Eisen-bindendes Protein des Blut serums
Globuline: - salzlösliche Fraktion von Proteinen im menschlichen Blut serum
Globine: - Gruppe von Proteinen, die in Lage sind molekularen Sauerstoff (O₂) zu binden. Globine kommen nahezu in allen bisher untersuchten Organismen vor. Die sauerstoffbindende Eigenschaft der Globine wird durch die eisenhaltige Hämgruppe vermittelt, die eine prosthetische Gruppe bildet und so als Co-Faktor der Globine fungiert. Die Globine können somit auch als Proteide charakterisiert werden. Zu den Globinen zählen insb. die Globine vieler Tiere, die als respiratorische Farbstoffe massgeblich am Transport und der Verteilung des Sauerstoffs im Körper beteiligt sind. Hierbei sind das Hämoglobin (abgk. Hb) und das Myoglobin (abgk. Mb) der Vertebrata (Wirbeltiere), die Hämocyanine vieler Invertebrata und das Chlorocruoin einiger Polychaeta (Vielborster) hervorzuheben. Bei Pflanzen findet sich das Leghämoglobin und andere Verbindungen, während bei den Pilzen und den Prokaryota v.a. Flavohämoproteine auftreten.
Actin: - Kleines globuläres Cytoskelett-Protein mit einer molekularen Masse von ca. 42 kDa (entspricht ca. 375 Aminosäuren) und einem Durchmesser von ca. 4-5 nm, das in seiner monomeren Form auch als G-Actin bezeichnet wird und sich in allen (?) eukaryotischen Zellen findet. Das G-Actin verfügt über eine ATP-Bindungsdomäne und kann nicht-kovalent zu dem sog. F-Actin polymerisieren und so lange, fädige, auch als Protofilamente bezeichnete Strukturen bilden, wovon sich zwei jeweils miteinander verdrillen und ein Actinfilament ausbilden. Diese Filamente bilden in ihrer Gesamtheit die Mikrofilamente des Cytoskeletts der eukaryontischen Zelle. Das G-Actin-Molekül weist in seinem Aufbau zwei Seiten auf, als engl. barbed end und engl. pointed end bezeichnet werden. Das barbed end wird auch als Plus(+)-Ende und das das pointed-end auch als Minus(-)-Ende bezeichnet. Die Polymerisation von G-Actin zu F-Actin erfolgt i.d.R. vom (+)-Ende her, wobei der initiale Vorgang als Nucleation und die sukzessive Verlängerung des Filaments als Elongation bezeichnet wird. Durch den Vorgang der Polymerisation wird das gebundene ATP des G-Actins zu ADP hydrolysiert, so dass sich eine Konformationsänderung des Actins ergibt, die eine höhere Affinität des barbed-end für die weitere Anlagerung und Polymerisation von G-Actin bedingt. Für diesen Vorgang der Elongation wird ein Modell verwandt, das engl. als treadmilling, zu dt. "Tretmühle" bezeichnet wird. Dabei geht man von eine höheren bzw. schnelleren Anlagerung von G-Actin an das (+)-Ende eines sich bildenden Actin-Filamentes aus, wähernd gleichzeitig die Dissoziationsrate am (-)-Ende des Filaments grösser ist. Diese Anlagerungsrate ist abhängig von der Konzentration von verfügbarem G-Actin, so dass ab einer kritischen Konzentration ein Gleichgewicht von polymerisierenden und dissoziierenden G-Actin Molekülen auftritt, so dass ein Actin-Filament gleichbleibender Länge entsteht. Der Polymerisationsvorgang wird darüberhinaus von verschiedenen Actin bindenden Proteinen (ABP) beeinflusst, die damit zur gerichteten Enstehung des Cytoskeletts massgeblich beitragen (s.a. Mikrofilamente).

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Actin, UniProt KB Query
Aktin, Wikipedia dt.
Aktin: - andere, meist im deutschsprachigen Raum verbreitete Schreibweise für Actin
ABP: - Abk. für engl. actin binding protein(s), zu dt. Actin bindendes Protein bzw. 'Actin bindende Proteine'. Damit wird allg. eine Klasse von Proteinen bezeichnet, die in der Lage sind, an Actin zu binden und so an der Ausbildung von Mikrofilamenten des Cytoskeletts der eukaryontischen Zelle beteiligt sind.
Myosin: - "Motorprotein" eukaryotischer Zellen, das mit den Actin-System des Cytoskeletts interagiert. Dabei bildet das aus zwei schweren und vier leichten Ketten bestehende Heterohexamer eine Kopf- und eine Schwanz-Struktur aus, wobei der Schwanz-Teil von den beiden schweren Ketten ausgebildet wird, die sich in einer engl. 'coil-coiled' Struktur, α-helical umeinander winden und der N-Terminus jeder Kette eine globuläre Kopf-Gruppe ausbildet, an die jeweils zwei voneinander verschiedene leichte Ketten gebunden sind, die die sog. 'Myosin-Köpfchen' bilden. Diese 'Köpfchen' sind mittels ATP-Hydrolyse in der Lage ist, sich an den Actin-Filamenten entlang zu bewegen und zwar nur vom Plus-Ende in Richtung des Minus-Endes des Filaments. Diese Fortbewegung kann einerseits zum Kurzstreckentransport von anderen Proteinen oder Vesikeln genutzt werden; hierbei ist der Schwanzteil mit dem zu transportierenden Element verbunden. Andererseits ist dieser Mechanismus für intrazelluläre quasi-muskuläre Bewegungen, z.B. bei der Ausbildung des kontraktilen Rings bei der Zellteilung der tierischen Zellen und für die zellulären Bewegungen von Muskel-Gewebe verantwortlich. Im Muskel bilden die Myosine eigene Filamente aus, die aus den umeinander gewickelten Schwanz-Teilen der Proteine bestehen. Es existieren mindestens 10 Isoformen des Myosins in eukaryontischen Zellen, die in verschiedene Klassen eingeteilt werden, wobei jedes der Myosine spezielle Funktionen ausübt.
LMM: - Abk. für engl. light meromyosin, die leichtere der beiden Proteinfraktionen, die durch Behandlung des Myosins mit der Protease Trypsin erhalten wird.
HMM: - Abk. für engl. heavy meromyosin, die schwerere der beiden Proteinfraktionen, die durch Behandlung des Myosins mit der Protease Trypsin erhalten wird.
Villin: - Actin bindendes Protein (ABP), das als sog. engl. capping protein in den Mikrovilli tierischer Zellen, die in die Villi ragenden Mikrofilamente an der Spitze der Struktur begrenzt. Pflanzliches Villin wurde in Arabidopsis thaliana (Ackerschmalwand) nachgewiesen. Humanes Villin-1 besteht aus 827 Aminosäuren und hat eine molekulare Masse von 92695 Da.

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Villin, UniProt KB Query
α-Actinin: - Actin-Bindendes Protein (ABP)
Fimbrin: - Actin-Bindendes Protein (ABP)
Spectrin: - Actin-bindendes Protein (ABP), das an der Verankerung der Actin-Filamente in der Plasmamembran beteiligt ist.
Filamin: - Actin-Bindendes Protein (ABP)
Gelsolin: - Actin-Bindendes Protein (ABP)
Tropomyosin: - Familie dimerer Actin bindender Proteine (ABP). Humanes Tropomyosin besteht aus je einer α- und einer β-Kette mit je 284 Aminosäuren und einer molekularen Masse von 32709 Da für die α-Kette und 32851 Da für die Isoform 1 der β-Kette. Tropomyosin enthält sieben sich wiederholende Sequenz-Elemente, von denen man annimmt, dass diese an sieben F-Actin-Einheiten eines Protofilaments gleichzeitig binden. Diese Bindung kann die Bindung anderer ABP's an F-Actin blockieren, ein Mechanismus, der v.a. in tierischen Muskelzellen eine Rolle spielt, da hier Tropomyosin im Zusammenspiel mit Troponin die Bindung von Myosin an die Actin-Filamente und damit auch die Muskelkontraktion verhindert. Erst bei erhöhter Calcium-Konzentration wird die Bindungstelle für Myosin freigegeben.

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Tropomyosin, UniProt KB Query
Tropomyosin, Wikipedia dt.
Troponin: -
Thymosin: - Klasse von kleinen ca. 45 Aminosäuren langen Actin bindenden Proteinen (ABP) mit einer molekularen Masse von ca. 5000 Da. Thymosine binden an die monomere Form des Actins, dem G-Actin, und blockieren so einerseits die Hydrolyse von gebundenem ATP, sowie den Austausch von ADP mit ATP und verhindern andererseits die Polymerisation von G-Actin zu F-Actin. Sie haben damit eine ähnliche Wirkung wie die Polymerisationsinhibitoren aus der Familie der Latrunculine und dienen der Konzentrationskontrolle des frei verfügbaren G-Actins.

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Thymosin, UniProt KB Query
Thymosin, Wikipedia dt.
Formin: - Familie von dimeren Actin bindenden Proteinen (ABP), wobei das Monomer eine Länge von ca. 1465 Aminosäuren und eine molekulare Masse von ca. 163,5 kDa aufweist. Formine sind an der Nucleation von globulärem (G-Actin) zu filamentösem Actin (F-Actin) beteiligt. Dabei binden die Formine an das (+)-Ende eines wachsenden Actin-Filaments, stabilisieren dieses Ende und fördern die Polymerisation des Filaments.

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Formin, UniProt KB Query
Formin, Wikipedia dt.
Nebulin: - Protein mit einer Anzahl von 6669 AS und einer molekularen Masse von 772,9 kDa. Nebulin ist am Aufbau von Muskelzellen beteiligt.
Titin: - Protein mit einer Anzahl von 34350 AS und einer molekularen Masse von 3816 kDa, eines der grössten und schwersten aller bisher identifizierten Proteine. Titin befestigt die Myosin-Filamente in den Sarkomeren von Zellen der quergestreiften Muskeln.
Dystrophin: - Dem Spectrin ähnliches Actin-bindendes Protein der Vertebrata (Wirbeltiere), das zusammen mit Dystroglycan an der Verankerung des Cytoskeletts an der Plasmamembran beteiligt ist und darüberhinaus eine Verbindung zwischen dem Cytoskelett und der Extrazellulären Matrix schafft. Defektes oder fehlendes Dystrophin ist die Ursache für die Muskeldystrophie.
Dystroglycan: - Glykoprotein des Muskelgewebes bei den Vertebrata (Wirbeltiere), das zusammen mit Dystrophin das Cytoskelett an der Plasmamembran verankert und darüberhinaus das Cytoskelett mit der Extrazellulären Matrix verbindet. Dabei sind von dem Dystroglycan zwei Proteine bekannt, die als α- und β-Dystroglycan bezeichnet werden. Sie entstehen aus einem gemeinsamen Vorläuferprotein, dem Genprodukt des DAG1-Gens, durch proteolytische Spaltung. Das α-Protein bindet extrazellulär an Laminin und ist mit dem β-Protein assoziiert, welches als Transmembranprotein intrazellulär an Dystrophin bindet.
Kollagene: - Klasse von polymeren, fasernbildenden Proteinen, die hpts. in der Extrazellulären Matrix vorzufinden sind.
Collagen: - andere, meist im angelsächsischen Sprachgebrauch verbreitete Schreibweise für Kollagen.
Tubulin: - Heterodimeres Cytoskelett-Protein eukaryontischer Zellen, das sich aus den kleinen, globulären Untereinheiten α- und β-Tubulin zusammensetzt. Die Untereinheiten haben jeweils eine molekularen Masse von ca. 50 kDa und binden je ein Molekül GTP. Tubulin-Dimere bilden das Mikrotubuli-System des Cytoskeletts der eukaryontischen Zelle aus und sind somit an den Bewegungsvorgängen durch Geissel- oder Flagellen-Schlag, dem Organellen- und Vesikel-Transport, sowie der Ausbildung des Spindel-Apparates bei der Cytokinese massgeblich beteiligt. Die Tubulin-Proteine weisen charakteristische Domänen für post-translationale Modifikationen, wie Phosphorylierungen (β-Tubulin) und Poly-Aminosäure-Bindung (z.B. Poly-Glutamat bei α- und β-Tubulin), Acetylierung (α-Tubulin), sowie eine Nucleotid-Bindungsstelle auf.
MAP: - Abkürzung für engl. Microtubule Associated Proteins, also Mikrotubuli assoziierte Proteine. Klasse von Proteinen, die in der Lage sind an Mikrotubuli zu binden. Dazu gehören u.a. Nexin und die Motorproteine Kinesin und Dynein.
Nexin: - Mikrotubuli assoziiertes Protein (MAP), das Mikrotubuli untereinander verbindet, v.a. in den Axonemata der Cilien und Flagellen eukaryontischer Zellen.
Kinesin: - "Motorprotein", das zu der Klasse der MAP's gehört. Beim Menschen setzt sich Kinesin aus zwei schweren Ketten mit einer molekularen Masse von 109,68 kDa und zwei variablen leichten Ketten mit molekularen Massen zwischen ~55 und ~68 kDa zusammen. Kinesin interagiert mit dem Mikrotubuli-System und ist in der Lage unter ATP-Verbrauch an den Mikrotubuli entlang zu gleiten und dabei an das Kinesin gebundene Strukturen, wie z.B. Vesikel zu transportieren. Dabei erfolgt der Transport nur in eine Richtung, nämlich zum Plus-Ende der Mikrotubuli hin (anterograder Transport).
Dynein: - "Motorprotein", das zu der Klasse der MAP's gehört. Dynein interagiert mit dem Mikrotubuli-System und ist in der Lage unter ATP-Verbrauch an den Mikrotubuli entlang zu gleiten und dabei an das Dynein gebundene Strukturen, wie z.B. Vesikel zu transportieren. Dabei erfolgt der Transport nur in eine Richtung, nämlich zum Minus-Ende der Mikrotubuli hin (retrograder Transport). Dynein findet sich v.a. in den Axonemata der Cilien und Flagellen eukaryontischer Zellen.
Flagellin: - Strukturprotein der Geisseln (Flagellen) der Bakterien.
Lamine: - Die Kernlamina bildende Klasse von Proteinen, die zu den Intermediären Filamenten zählen und während der Prophase der Zellteilung phosphoryliert und depolymerisiert (??) werden
Extensine: - Hydroxyprolin-reiche Proteine der pflanzlichen Primärwand, die durch Di-Tyrosinbrücken miteinander verbunden sind.
Conchin: - Besonderes Protein (evt. Komplex aus mehreren Proteinen) der Mollusca (Weichtiere), das v.a. in der Radula und der Schale (Periostracum, Ostracum) ausgebildet wird.
Spongin: - Dem Kollagen ähnliches Protein (evt. Komplex aus mehreren Proteinen) mit einem hohen Jodgehalt, das bei den Kieselschwämmen (Silicea) zusammen mit dem Kieselskelett das Skelett aufbaut und das Kieselskelett bei einigen Arten, insb. bei der Gruppe der Dictyoceratida (Hornschwämme), sogar völlig ersetzt. Das durch besondere Behandlung freigelegte Sponginskelett bestimmter Arten der Hornschwämme, wie Hippospongia equina (Pferdeschwamm) und Spongia officinalis (Gewöhnlicher Badeschwamm), wird wirtschaftlich genutzt, etwa als Bade- oder Reinigungsschwämmme. Das extrazellulälare Spongin wird dabei von spezialisierten Zellen, den sog. Spongocyten sezerniert. Sog. engl. spongin short-chain collagens und mit diesem verwandte Proteine zeigen eine grosse strukturelle Ähnlichkeit (Tertiär- und Sekundärstruktur mit β-Faltblattstrukturen, Cystein-Disulfidbrücken) mit den sog. Typ IV-Kollagen der Bilateria, so dass man annimmt, das es sich um homologe Proteine gemeinsamen Ursprungs handelt. Spongin short-chain collagens und mit diesem verwandte Proteine fehlen bei den Nemathelminthes und den Arthropoda (Gliederfüsser), was als weiterer Beleg einer Ecdysozoa-Gruppe gewertet wird. Auch in Vertebrata (Wirbeltiere) sind diese Proteine nicht vorhanden, während sie jedoch in anderen Invertebraten (Wirbellose), wie Cnidaria (Nesseltiere), Echinodermata (Stachelhäuter) u.a. nachgewiesen wurden.

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DOI: 10.1093/molbev/msl100, Aouacheria, A., Geourjon, C., Aghajari, N., Navratil, V., Deléage, G., Lethias, C., Exposito, J.-Y. (2006) Insights into Early Extracellular Matrix Evolution: Spongin Short Chain Collagen-Related Proteins Are Homologous to Basement Membrane Type IV Collagens and Form a Novel Family Widely Distributed in Invertebrates. Mol. Biol. Evol., 23(12), 2288-2302
Histone: - basische Proteine, die mit der DNA des Zellkerns assoziiert sind und den überwiegenden Teil des proteinogenen Anteils des Chromatins ausmachen
Lektine: - Klasse von Proteinen bzw. Glykoproteinen, die sich dadurch auszeichnen, dass sie i.d.L. sind, an spezifische Kohlenhydratstrukturen ("Motive") zu binden. Zu den Lektinen gehören bspw. das MBL des Complementsystems oder die Shigatoxine und Verotoxine. Eine besondere Unterklasse der Lektine stellen die immunologisch bedeutsamen Selektine dar, die als Zelladhäsionsmoleküle des Endothels und von Lymphozyten fungieren.
Integrine: - Klasse von heterodimeren Proteinen, die Verbindungen der Zellen zur ECM ausbilden. Dabei sind Integrine Transmembranproteine, die an der Zelloberfläche Rezeptoren ausbilden. Als Heterodimere bestehen die Integrine aus zwei Untereinheiten, einer α-Kette, die aus zwei durch eine Disulfidbrücke verbundenen Teilen besteht und die in der Lage ist Calcium zu binden, sowie einer β-Kette, die auf der cytoplasmatischen Seite ein Verbindung zum Cytoskelett der Zelle durch Bindung an Talin oder α-Actinin, herstellt. Auf der extraplasmatischen Seite binden Integrine an Proteine der EZM, wie Fibronectin oder Laminin.
Proteide: - Klasse von Proteinen, an die Verbindungen anderer Stoffklassen gebunden sind. Je nach Art des nicht-aminogenen Anteils werden Glykoproteine bzw. Glykoproteide, Lipoproteine bzw. Lipoproteide, Nucleoproteine bzw. Nucleoproteide, Phosphoproteine bzw. Phosphoproteide und Chromoproteine bzw. Chromoproteide unterschieden. Die häufig die biologische Funktion und die Eigenschaft der Verbindung bestimmenden Liganden werden auch als prosthetische Gruppe(n) bezeichnet.
Glykoproteine: - Klasse von Proteinen, die mit Sacchariden also Zuckern verknüpft sind, was auch als Glykosilierung bezeichnet wird. Glykoproteine zählen zu der Klasse der Proteide.
Glykoproteide: - synonym zu Glykoproteine verwendet
Chromoproteine: - Proteine an die kovalent eine farbgebende (chromogene) Verbindung oder Gruppe gebunden ist. Der Farbstoffanteil wird auch als Chromophor bezeichnet. So bilden bspw. die prosthetischen Gruppen Phycocyanobilin und Phycoerythrobilin die Chromophoren der Chromoproteine Phycocyanin bzw. Phycoerythrin, welche auch als Phycobiliproteine bezeichnet werden.
Chromoproteide: - synonym zu Chromoproteine verwendet
Phycobiliproteide: - Akzessorische Pigmente der Cyanobacteriota, Rhodophyta (Rotalgen) und Cryptophyta. Die Phycobiliproteide üben bei diesen Organismengruppen eine vergleichbare Funktion wie die Carotinoide bei anderen Algengruppen oder höheren Pflanzen aus, ähnlich wie diese, besitzen die Phycobiliproteide auch anti-oxidative Eigenschaften. Bei den Cyanobacteriota und den Rhodophyta sind die Phycobiliproteide strukturell in den sog. Phycobilisomen lokalisiert. Ihr Farbstoffanteil (Chromophore), die sog. Phycobiline, sind verantwortlich für die blaue oder rote Färbung der genannten Organismengruppen, da sie die grüne Farbgebung des Chlorophylls überdecken. Chem. bestehen die Phycobiliproteide aus den offenkettigen Tetrapyrrolen, den Phycobilinen und an diese kovalent gebundene, 30-40 kDa schwere Proteinmonomere. Sowohl die Phycobiline, als auch die Phycobiliproteide sind wasserlöslich und können bis zu 40% der Fraktion der wasserlöslichen Proteine einer Zelle ausmachen. Je nach gebundenem Farbstoff werden unterschiedliche Phycobiliproteide unterschieden: Die auf Phycocyanobilin basierenden A-, B-, C- oder R-Phycocyanine, sowie die Allophycocyanine kommen in allen Rhodophyta und Cyanobacteriota vor, der auf Phycoerythrobilin basierende Farbstoff R- und B-Phycoerythrin findet sich bei vielen Rhodophyta, während sich das ebenfalls auf Phycoerythrobilin basierende C-Phycoerythrin v.a. bei den Cyanobacteriota findet. Die verschiedenen Phycobiliproteide weisen auch unterschiedliche Absorptionseigenschaften auf, die durch die verschiedenen Tetrapyrrole, dem Einfluss der Bindung zwischen Farbstoff und Protein, der Art des Proteinanteils, sowie der Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Chromophoren bedingt werden. Dabei werden folgende Absorptionsmaxima für die einzelnen Phycobiliproteide angenommen: Phycoerythrin ca. 560 nm, Phycocyanin ca. 620 nm, Allophycocyanin A ca. 650 nm und Allophycocyanin ca. 670 nm. Dieser Abfolge entspricht auch der theoretische Weg der Energieübertragung aus der Lichtanregung, die schliesslich beim Chlorophyll A mit einem maximalen Absorptionsmaximum von ca. 680 nm endet. Damit wird den Algen, insb. den an Phycoerythrin reichen Rhodophyta das Überleben in grösseren Wassertiefen oder im Schatten anderer Algenarten ermöglicht, da das erweiterte Absorptionsspektrum auch hier noch Photosynthese ermöglicht.
Phycobiliproteine: - andere Bezeichnung für die Phycobiliproteide
FtsZ: - dem eukaryotischen Tubulin analoges Protein der Prokaryoten (z.B. Caulobacter, Bacillus subtilis). FtsZ-Proteine sind u.a. an der Fission von Bakterien, aber auch von Mitochondrien (Rotalgen) und Plastiden beteiligt und sind hier ringförmig mit der Teilungsebene der entstehenden Tochterzellen assoziiert, so dass man eine aktive Rolle der FtsZ-Proteine am Prozess der Zellteilung annimmt. Funktionsmindernde Mutationen der FtsZ-Proteine führen sowohl bei Bakterien, wie auch bei Chloroplasten zu einer unvollständigen Fission, bei der die entstehenden Tochterzellen bzw. -plastiden aneinander gekettet bleiben und u.U. zu einer Ausbildung von Zellfilamenten führen. Trotz der tlw. ähnlichen Funktion konnte bisher (Stand 2008) keine grössere Übereinstimmung als 20% Sequenz-Homologie zum Tubulin-Protein gefunden werden. Dennoch ähneln sich die Proteine stark in ihrer Sekundär- und Tertiärstruktur und wie Tubulin ist das FtsZ-Protein eine zur Ausbildung von polymeren Filamenten befähigte GTPase mit einem Molekulargeweicht von ca. 40 kDa (z.B. Bacillus subtilis). Auch in der Art der ausgebildeten polymeren Strukturen zeigen die Proteine einen ausgesprochene Verwandschaft. So sind FtsZ-Proteine, ähnlich wie Tubulin, i.d.L., röhrenförmige flächige oder gar spiralige Strukturen auszubilden. In den grünen Pflanzen (Chlorobionta), den Pilzen (Mycota), sowie den Tieren finden sich in den Mitochondrien keine FtsZ-Proteine mehr. Diese können sich somit unabhängig von FtsZ teilen. Die Rolle des FtsZ übernehmen hier Dynamin-Homologe, von denen man annimmt, dass sie im Laufe der Evolution die Funktion des FtsZ-Proteins übernommen haben. Bei den Rhodophyta (Rotalgen) findet sich jedoch noch mitochondriales FtsZ, das auch zur Fission dieser Organellen benötigt wird.

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FtsZ search, UniProt - protein data bank
MreB: - dem eukaryotischen Aktin analoges Protein der Prokaryoten, das an der Formgebung, Polarität und der Segregation von Bakterienchromosom(en) und Plasmiden beteiligt ist.
CreS, Crescentin: - den eukaryotischen Intermediären Filamenten analoges Protein der Prokaryoten, das hpts. an der Formgebung der Zelle beteiligt ist.
Nucleoproteine: - Klasse von Proteiden, die aus Proteinen und Nukleinsäuren bestehen. Unter diesen sind die Ribonucleoproteine (abgk. RNP) besonders hervorzuheben (z.B. Ribosomen oder Spliceosomen), da sie wesentliche Funktionen innerhalb der Zelle ausüben.
Nucleoproteide: - synonym zu Nucleoproteine verwendet
Lipoproteine: - Klasse von Proteinen, die mit Lipiden verknüpft sind.
Lipopeptide: - Klasse von Peptiden, die mit Lipiden verknüpft sind.
IF-Proteine: - Klasse von Proteinen, die als Initiationsfaktor bei der Proteinbiosynthese an den Ribosomen dienen.
EF-Proteine: - Klasse von Proteinen, die als Elongationsfaktor (z.B. EF-Tu) bei der Proteinbiosynthese an den Ribosomen dienen.
MADS-Box Proteine: - Besondere Gruppe von Proteinen, die als Transkriptionsfaktoren fungieren. Diese Transkriptionsfaktoren der MADS-Box sind meist an der Genregulation von Entwicklungsvorgängen beteiligt, insb. bei den Angiospermae (Bedecktsamige Pflanzen).
COP: - Abk. für engl. Coat Protein Complex, einer Gruppe von Proteinen bzw. Proteinkomplexen, die an den Transportprozessen des Golgi-Apparates beteiligt sind. Es werden insb. die COP I und COP II Proteinkomplexe unterschieden (s. Golgi-Apparat).

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Letzte Aktualisierung: 12.11.23

- Biochemie, Amine -Teil 9 des Glossars cytologischer, biochemischer und mikrobiologischer Fachbegriffe

Modifizierte Aminosäuren, Aminosäurederivate

Proteindomänen und Strukturelemente

Struktur- und andere Proteine

- Biochemie, Amine -

Teil 9 des Glossars cytologischer, biochemischer und mikrobiologischer Fachbegriffe